Péptidos bioactivos de suero de leche y caseínas liberados por la actividad proteolítica de Lactobacillus casei Shirota y Streptococcus thermophilus

Se analizaron muestras de las fermentaciones en suero de leche y caseínas por Lactobacillus casei Shirota y Streptococcus thermophilus; durante las cuatro fermentaciones se monitoreo el crecimiento, el pH y la concentración de grupos amino libres (como indicador de la proteólisis). Se determinó la c...

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Detalles Bibliográficos
Autor: MARIA REBECA ROJAS RONQUILLO
Tipo de recurso: tesis doctoral
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2012
País:México
Institución:Universidad Autónoma Metropolitana
Repositorio:Repositorio Institucional de la UAM Iztapalapa
Idioma:español
OAI Identifier:oai:bindani.izt.uam.mx:bc386j42c
Acceso en línea:https://doi.org/10.24275/uami.bc386j42c
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:info:eu-repo/classification/LEM/Bioactive -- Peptides
info:eu-repo/classification/LEM/Fermentation
info:eu-repo/classification/LEM/Streptococcus thermophilus
info:eu-repo/classification/LEM/Lactobacillus casei shirota
info:eu-repo/classification/LEM/Dairy microbiology -- Analysis
info:eu-repo/classification/LEM/Biotecnología
info:eu-repo/classification/LEM/Bacterias
info:eu-repo/classification/LEM/Productos lácteos -- Análisis
info:eu-repo/classification/LEM/Péptidos bioactivos
info:eu-repo/classification/LEM/Fermentación
info:eu-repo/classification/cti/6
Descripción
Sumario:Se analizaron muestras de las fermentaciones en suero de leche y caseínas por Lactobacillus casei Shirota y Streptococcus thermophilus; durante las cuatro fermentaciones se monitoreo el crecimiento, el pH y la concentración de grupos amino libres (como indicador de la proteólisis). Se determinó la capacidad de inhibir a la enzima convertidora de angiotensina (ACE) y de evitar la formación de un coágulo hemático inhibiendo la acción de la trombina sobre el fibrinógeno, de las muestras tomadas durante las fermentaciones. Las muestras que presentaron mayor capacidad de inhibición de la ACE fueron las de la fermentación en suero de leche con ambas bacterias; en el caso de la actividad antitrombótica sólo se observó actividad durante la fermentación en caseínas por Lactobacillus casei Shirota. En cada caso muestras de fermentación fueron analizadas por HPLC, primero por exclusión molecular y posteriormente por fase reversa. Se purificaron péptidos obtenidos durante las fermentaciones de suero de leche y caseínas por Lactobacillus casei Shirota. Se probó la resistencia de los péptidos purificados a las enzimas gástricas pepsina y tripsina. Se identificaron dos péptidos inhibidores de la ACE y cinco inhibidores de la trombina. El único péptido generado a partir de la caseína fue YQEPVLGPVRGPFPIIV, reportado como multifuncional el resto de los péptidos se generaron de proteínas constitutivas de Lactobacillus casei. Estas bioactividades permanecieron después de la digestión con las enzimas gástricas.

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