Desnaturalización térmica de la β-galactosidasa de Kluyveromyces lactis
En este trabajo se estudió por dicroísmo circular, una técnica espectroscópica, la desnaturalización térmica de la β-galactosidasa de Kluyveromices lactis, una enzima dimérica, para establecer un posible mecanismo de desplegamiento. El análisis inicial de las curvas de transición térmica de la enzim...
| Autor: | |
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2017 |
| País: | México |
| Institución: | Universidad Autónoma Metropolitana |
| Repositorio: | Repositorio Institucional Zaloamati |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:zaloamati.azc.uam.mx:11191/8414 |
| Acceso en línea: | http://hdl.handle.net/11191/8414 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Galactosidasa, desnaturalización, térmica. Galactosidase, thermal, unfolding. BIOLOGÍA Y QUÍMICA::QUÍMICA::BIOQUÍMICA::ENZIMOLOGIA |
| Sumario: | En este trabajo se estudió por dicroísmo circular, una técnica espectroscópica, la desnaturalización térmica de la β-galactosidasa de Kluyveromices lactis, una enzima dimérica, para establecer un posible mecanismo de desplegamiento. El análisis inicial de las curvas de transición térmica de la enzima implica que el proceso se encuentra bajo control cinético y cumple con un modelo irreversible simple de dos estados, las curvas obtenidas se ajustan a un proceso monofásico. Sin embargo, un análisis más profundo de dichas curvas de transición conduce a que la desnaturalización sigue un modelo irreversible más complejo, el cual implica la presencia de intermediarios. Se propone que en una primera etapa la proteína se disocia de dímero a dos monómeros en forma irreversible, recordando que las cadenas polipeptídicas no son iguales, y después cada uno de ellos se desnaturaliza de forma irreversible. |
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