Ubiquitination: An organismal dynamic regulatory system

Regulation of genetic expression occurs at different levels, from transcriptional control to post-translational modification of proteins. Ubiquitination is one such late process, where target proteins are labeled covalently on a lysine residue with one or more ubiquitin moieties. Ubiquitin itself is...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autores: Zamudio-Arroyo, José Manuel, Peña-Rangel, María Teresa, Riesgo-Escovar, Juan Rafael
Tipo de recurso: artículo
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2013
País:México
Institución:UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO
Repositorio:TIP Revista especializada en ciencias químico-biológicas
Idioma:español
OAI Identifier:oai:ojs.ojs.escire.net:article/64
Acceso en línea:http://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/64
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:Drosophila melanogaster; E3 ligases; proteasome; ubiquitination
Drosophila melanogaster; E3 ligasas; proteasoma; ubiquitinación
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spelling Ubiquitination: An organismal dynamic regulatory systemLa ubiquitinación: un sistema de regulación dinámico de los organismosZamudio-Arroyo, José ManuelPeña-Rangel, María TeresaRiesgo-Escovar, Juan RafaelDrosophila melanogaster; E3 ligases; proteasome; ubiquitinationDrosophila melanogaster; E3 ligasas; proteasoma; ubiquitinaciónRegulation of genetic expression occurs at different levels, from transcriptional control to post-translational modification of proteins. Ubiquitination is one such late process, where target proteins are labeled covalently on a lysine residue with one or more ubiquitin moieties. Ubiquitin itself is a small protein. This mechanism is evolutionarily conserved, present to some degree in bacteria. In eukaryotes, it is organized around three conserved enzymes: E1, an activation enzyme, E2 a conjugation enzyme, and E3, a ligation enzyme. This last class is by far the most diverse, being the main one conferring specificity by guiding E2-ubiquitin complexes to appropriate targets. Depending on the activation domain they possess, there are three classes of E3 enzymes: RING-finger, HECT, and U-box. Ubiquitination can signal different outcomes, yet the most studied one is protein degradation via the 26S proteasome. Studying ubiquitination in whole organisms, especially genetic model organisms, confers many advantages, chief among them being the possibility of recording responses of neighboring groups of cells, whether directly affected or not, by the process.La regulación de la expresión génica ocurre a distintos niveles, desde el control de la transcripción hasta las modificaciones post-traduccionales que sufren las proteínas. Entre estas últimas se encuentra el mecanismo de ubiquitinación, consistente en la adición de una o varias moléculas de ubiquitina, una proteína pequeña, de manera covalente a proteínas blanco en residuos de lisina. Esto ocurre mediante un mecanismo conservado evolutivamente a rasgos generales desde las bacterias y que en eucariontes consta de tres enzimas: E1 de activación, E2 de conjugación y E3 de ligación. En particular, esta última define en buena medida la especificidad de la reacción, dirigiendo las E2-ubiquitina a las proteínas blanco. Las E3 se dividen en tres clases, dependiendo del dominio activo que posean: RING finger, HECT o U-box. La ubiquitinación puede tener varias consecuencias, aunque la más estudiada es la degradación por el proteasoma 26S de las proteínas marcadas. Estudiar el fenómeno de ubiquitinación en organismos genéticos modelo como la mosca de la fruta confiere muchas ventajas, entre las que se cuenta poder analizar las consecuencias de la función en el organismo completo. Esto permite, entre otras cosas, observar si existen o no relaciones entre células vecinas en el proceso.Universidad Nacional Autónoma de México2013-04-22info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttp://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/6410.22201/fesz.23958723e.2012.2.64TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas; Vol. 15, Núm. 2 (2012)2395-87231405-888X10.22201/fesz.23958723e.2012.2reponame:TIP Revista especializada en ciencias químico-biológicasinstname:UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICOinstacron:UNAMspahttp://tip.zaragoza.unam.mx/index.php/tip/article/view/64/64Copyright (c) 2017 Revista TIPinfo:eu-repo/semantics/openAccessoai:ojs.ojs.escire.net:article/642024-08-16T20:18:06Z
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