Caracterización Biofísica y Molecular de Tripsina de Sardina Monterey (Sardinops sagax caerulea)

El estudio de nuevos miembros de una familia de proteínas aporta información evolutiva y bioquímica que puede aprovecharse en futuras aplicaciones biotecnológicas. Las proteasas han sido ampliamente estudiadas por sus funciones digestivas, regulatorias y son muy usadas en biotecnología de alimentos....

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: MARTHA FELIX LOPEZ
Tipo de recurso: tesis de maestría
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2006
País:México
Institución:Centro de Investigación en Alimentación y Desarrollo
Repositorio:Repositorio Institucional del CIAD
Idioma:español
OAI Identifier:oai:ciad.repositorioinstitucional.mx:1006/919
Acceso en línea:http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/919
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:info:eu-repo/classification/ESTRUCTURA DE PROTEINAS BACTERIANAS/COORDINACION DE TECNOLOGIA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL
info:eu-repo/classification/GENES Y PROTEINAS DE RESPUESTA AL ESTRES OXIDATIVO/COORDINACION DE TECNOLOGIA DE ALIMENTOS DE ORIGEN ANIMAL
info:eu-repo/classification/cti/2
info:eu-repo/classification/cti/23
info:eu-repo/classification/cti/2301
info:eu-repo/classification/cti/230102
Descripción
Sumario:El estudio de nuevos miembros de una familia de proteínas aporta información evolutiva y bioquímica que puede aprovecharse en futuras aplicaciones biotecnológicas. Las proteasas han sido ampliamente estudiadas por sus funciones digestivas, regulatorias y son muy usadas en biotecnología de alimentos. En organismos que viven a bajas temperaturas, algunas de sus enzimas han evolucionado para adaptarse al frío, es decir catalizar eficientemente procesos a baja temperatura donde la velocidad de reacción es menor. En este trabajo se estudió biofísica y molecularmente a la tripsina de la sardina Monterey (Sardinops sagax caerulea) y se evaluó si presenta adaptación al frío. La caracterización del cDNA, se realizó mediante RT-PCR a partir de RNA mensajero de ciegos pilóricos de sardina, obteniéndose dos secuencias parciales de tripsina. Un cDNA parcial codifica 205 aminoácidos con identidad del 80% con el tripsinógeno tipo 3 del pez Paralichthys olivaceus, mientras que el otro contiene 214 aminoácidos y una identidad del 89% con el tripsinógeno tipo 1 del pez Sparus aurata. Hasta el momento, estas secuencias son los primeros cDNAs reportados para el género Sardinops que codifican para enzimas. La conformación en solución de la tripsina de sardina fue determinada por dicroísmo circular, siendo similar a la de otras tripsinas, entre ellas la tripsina bovina (Bos taurus). Basados en lo anterior, se elaboró un modelo molecular teórico de la estructura tridimensional de la tripsina de sardina Monterey, para identificar la presencia de residuos característicos de las tripsinas adaptadas al frío. Este trabajo contribuye al mejor entendimiento molecular de una enzima potencialmente explotable como subproducto industrial y con información molecular novedosa sobre un importante recurso del Golfo de California.