Determinación de las interacciones no-covalentes del complejo base libre de tetrasulfoftalocianina-Lisozima
El estudio de las interacciones no-covalentes de proteínas con macromoléculas es de gran importancia, para el conocimiento y análisis, por ejemplo, de cómo las enzimas se unen a un sustrato. En este trabajo, se determinó fluorométricamente el tipo de interacciones no-covalentes presentes en el compl...
| Autores: | , , , |
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| Formato: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2016 |
| País: | México |
| Recursos: | Universidad Autónoma Metropolitana |
| Repositorio: | Repositorio Institucional Zaloamati |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:zaloamati.azc.uam.mx:11191/8548 |
| Acesso em linha: | http://hdl.handle.net/11191/8548 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palavra-chave: | Lisozima, tetrasulfoftalocianina, interacción no covalente. Lysozyme, tetrasulphophthalocyanine, non-covalent interaction. BIOLOGÍA Y QUÍMICA::CIENCIAS DE LA VIDA::BIOQUÍMICA::MECANISMOS DE REACCIÓN |
| Resumo: | El estudio de las interacciones no-covalentes de proteínas con macromoléculas es de gran importancia, para el conocimiento y análisis, por ejemplo, de cómo las enzimas se unen a un sustrato. En este trabajo, se determinó fluorométricamente el tipo de interacciones no-covalentes presentes en el complejo de la base libre de tetrasulfoftalocianina con Lisozima. La base libre de tetrasulfoftalocianina se sintetizó y caracterizó por UV-vis, observándose la formación de un monómero. Se propone una estequiometria de asociación de la base libre de tetrasulfoftalocianina--Lisozima 1:1. A partir de este modelo se calculó la constante de unión y el cambio en la energía libre de Gibbs de unión (ΔGu) a 25, 35 y 42.5 0C, además, se determinaron los parámetros termodinámicos ΔHu y ΔSu a partir de estos resultados, se establece que las principales interacciones no-covalentes en la asociación, son debidas a puentes de Hidrógeno. |
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