Estudio de la producción de β-N-acetilglucosaminidasas e hidrofobinas en cultivo sumergido de Lecanicillium lecanii

Lecanicillium lecanii es un hongo entomopatógeno utilizado comercialmente como una alternativa de biocontrol en agricultura y horticultura. Dentro del proceso de infección se producen enzimas y proteínas tales como quitinasas, proteasas, lipasas e hidrofobinas. En la clasificación de las quitinasas...

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Bibliographic Details
Author: JESUS ROJAS OSNAYA
Format: doctoral thesis
Status:Published version
Publication Date:2020
Country:México
Institution:Universidad Autónoma Metropolitana
Repository:Repositorio Institucional de la UAM Iztapalapa
Language:Spanish
OAI Identifier:oai:bindani.izt.uam.mx:j3860706h
Online Access:https://doi.org/10.24275/uami.j3860706h
Access Level:Open access
Keyword:info:eu-repo/classification/LEM/Lecanicillium lecanii
info:eu-repo/classification/LEM/Entomopathogenic fungi -- Mushroom culture
info:eu-repo/classification/LEM/Biotechnology
info:eu-repo/classification/LEM/Hongos entomopatógenos
info:eu-repo/classification/LEM/Biotecnología
info:eu-repo/classification/LEM/Agentes biológicos para el control de plagas
info:eu-repo/classification/LEM/Biological pest control agents
info:eu-repo/classification/cti/6
Description
Summary:Lecanicillium lecanii es un hongo entomopatógeno utilizado comercialmente como una alternativa de biocontrol en agricultura y horticultura. Dentro del proceso de infección se producen enzimas y proteínas tales como quitinasas, proteasas, lipasas e hidrofobinas. En la clasificación de las quitinasas se encuentran las β-N-acetilglucosaminidasas; que son enzimas capaces de hidrolizar en los extremos no reductores de los residuos de N-acetil-Dglucosamina (GlcNAc) de los oligosacáridos de quitina, liberando monómeros de GlcNAc. Se ha visto que las Hex además de hidrolizar son capaces de llevar a cabo transglicosilación (TGA), transfiriendo un oligosacárido a un aceptor adecuado para formar un nuevo enlace glucosídico; obteniendo así oligosacáridos con grado específico de polimerización y acetilación. Por lo anterior, el objetivo del presente trabajo fue purificar las Hex e hidrofobinas de Lecanicillium lecanii en cultivo sumergido. En la primera etapa experimental, se purificó la Hex obteniendo una enzima pura de 50 kDa. Se evaluó su actividad TGA sobre sustratos donadores, produciendo oligosacáridos transglicosilados con un grado de polimerización entre 2 y 6 con varios grados de acetilación. En la segunda etapa experimental se identificaron y secuenciaron los péptidos de Hex, los cuales, presentaron identidad con una quitinasa de Rhizopus oligosporus. Adicionalmente, se evaluaron sustratos diferentes a los empleados en la primera etapa, para llevar acabo TGA, donde Hex fue capaz de transglicosilar sin requerir un sustrato aceptor, produciendo oligosacáridos con grado de polimerización de 3 a 6. En la tercera etapa experimental, mediante espectroscopía de dicroísmo circular se observó que Hex no sufre cambios en su estructura secundaria al llevar acabo la reacción de hidrolisis y/o la TGA, o incluso evaluando diferentes temperaturas y valores de pH, lo que se atribuyó a cambios locales en los aminoácidos del sitio activo. Finalmente, en la cuarta etapa, se logró purificar una hidrofobina de clase I de 12 kDa a partir de la biomasa obtenida del cultivo sumergido, esta proteína permitió modificar superficies hidrofóbicas e hidrofílicas.