The PQQ-alcohol dehydrogenase of Gluconacetobacter diazotrophicus.
La oxidación del etanol en ácido acético es el proceso más característico en las bacterias del ácido acético. Gluconacetobacter diazotrophicus es bastante único entre las bacterias del ácido acético, ya que lleva a cabo la fijación de nitrógeno y es un verdadero endofito, originalmente aislado de la...
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2008 |
| País: | México |
| Institución: | Instituto Nacional de Pediatría |
| Repositorio: | Repositorio del Instituto Nacional de Pediatría |
| Idioma: | inglés |
| OAI Identifier: | oai:repositorio.pediatria.gob.mx:20.500.12103/3157 |
| Acceso en línea: | http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/3157 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | info:eu-repo/classification/cti/3 Ácido acético - Metabolismo Gluconacetobacter - Enzimología Nitrógeno - Metabolismo Cofactor PQQ - Metabolismo Acetic acid - Metabolism Gluconacetobacter - Enzymology Nitrogen - Metabolism PQQ cofactor - Metabolism Diazotrophicus Alcohol deshidrogenasa PQQ Citocromo Sistema respiratorio Alcohol dehydrogenase Cytochrome Respiratory system |
| Sumario: | La oxidación del etanol en ácido acético es el proceso más característico en las bacterias del ácido acético. Gluconacetobacter diazotrophicus es bastante único entre las bacterias del ácido acético, ya que lleva a cabo la fijación de nitrógeno y es un verdadero endofito, originalmente aislado de la caña de azúcar. Aparte de su peculiar estilo de vida, Ga. Diazotrophicus, posee un sistema constitutivo de la oxidasa ligada a la membrana para etanol. El complejo de alcohol deshidrogenasa (ADH) de Ga. Diazotrophicus se purificó hasta homogeneidad a partir de la fracción de membrana. Exponía dos subunidades con masas moleculares de 71,4 kDa y 43,5 kDa. Una reacción positiva a la peroxidasa confirmó la presencia de citocromo c en ambas subunidades. La pirroloquinolina quinona (PQQ) de ADH se identificó mediante luz UV-visible y espectroscopia de fluorescencia. La enzima se purificó en su estado completo reducido; El ferricianuro de potasio indujo su oxidación. El etanol o el acetaldehído restauraron el estado reducido completo. La enzima mostró un punto isoeléctrico (pI) de 6,1 y su pH óptimo fue de 6,0. Tanto el etanol como el acetaldehído se oxidaron casi a la misma velocidad, lo que sugiere que el complejo ADH de Ga. Diazotrophicus podría ser cinéticamente competente para catalizar, al menos in vitro, la doble oxidación de etanol en ácido acético. |
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