Dimerización y localización intracelular de las enzimas (ZmSPMS1, AtADC1 y AtADC2) involucradas en la biosíntesis de poliaminas en plantas

"Las poliaminas (PAs) son metabolitos ubicuos cargados positivamente que desempeñan actividades distintas en procesos celulares fundamentales. La enzima arginina descarboxilasa (ADC) lleva a cabo la producción de la agmatina a partir de arginina, la agmatina es el precursor de la primera PA, la...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Israel Maruri López
Tipo de recurso: tesis doctoral
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2017
País:México
Institución:Instituto Potosino de Investigación Científica y Tecnológica
Repositorio:Repositorio Institucional del IPICYT
OAI Identifier:oai:ipicyt.repositorioinstitucional.mx:1010/2256
Acceso en línea:http://ipicyt.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1010/2256
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:info:eu-repo/classification/Autor/Poliaminas
info:eu-repo/classification/Autor/Arginina descarboxilasa
info:eu-repo/classification/Autor/Espermina sintasa
info:eu-repo/classification/Autor/Oligomerización
info:eu-repo/classification/Autor/Localización sub-celular
info:eu-repo/classification/cti/2
info:eu-repo/classification/cti/24
info:eu-repo/classification/cti/2415
Descripción
Sumario:"Las poliaminas (PAs) son metabolitos ubicuos cargados positivamente que desempeñan actividades distintas en procesos celulares fundamentales. La enzima arginina descarboxilasa (ADC) lleva a cabo la producción de la agmatina a partir de arginina, la agmatina es el precursor de la primera PA, la cual es conocida como putrescina. La putrescina se convierte en las PAs superiores, espermidina y espermina. La espermina sintasa (SPMS) cataliza la formación de la PA espermina. En este trabajo de tesis determinamos la localización sub-celular de las enzimas AtADC1 y AtADC2 de Arabidopsis thaliana y de la enzima ZmSPMS1 de Zea mays a través de fusiones traduccionales con la proteína verde fluorescente (GFP), y la interacción proteína-proteína mediante la complementación bimolecular por fluorescencia (BiFC). Nuestros datos mostraron que las enzimas ADC de A. thaliana se localizan en el citoplasma y en el cloroplasto, y son capaces de formar homodímeros Es interesante mencionar que encontramos la formación de heterodímeros entre AtADC1 y AtADC2. También, demostramos que la enzima ZmSPMS1 de maíz interactúa consigo misma en el citoplasma. Con el fin de obtener una mejor comprensión de la oligomerización de la ZmSPMS1, se generaron construcciones truncas en esta proteína. Encontramos que la deleción de la región C-terminal de la ZmSPMS1 abate su dimerización. Además, la versión trunca recombinante fue incapaz de generar espermina en la bacteria Escherichia coli. Estos datos sugieren que estas tres enzimas AtADC1, AtADC2 y ZmSPMS1 pueden actuar en complejos para regular su actividad enzimática y su estabilidad. Finalmente, la localización sub-celular específica de estas enzimas implica que la biosíntesis de PAs se lleva acabo en diferentes compartimentos de la célula y esto sugiere funciones específicas de cada poliamina."

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