Relaciones estructura-inmunogenicidad en las formas nativa y recombinante del alergeno principal de la mostaza
Se ha amplificado mediante pcr la secuencia genómica que codifica el alergeno sin a 1. Siete clones han sido analizados, y uno de ellos se utilizo en la realización de diversas construcciones de expresion en e. Coli. La construcción llevada a cabo en el plasmido pgex-2t expresa la proteína recombina...
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| Tipo de recurso: | tesis doctoral |
| Fecha de publicación: | 2002 |
| País: | España |
| Institución: | Universidad Complutense de Madrid (UCM) |
| Repositorio: | Docta Complutense |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:docta.ucm.es:20.500.14352/62513 |
| Acceso en línea: | https://hdl.handle.net/20.500.14352/62513 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Inmunología Antígenos Inmunología Bioquímica (Biología) 2412 Inmunología 2302 Bioquímica |
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Relaciones estructura-inmunogenicidad en las formas nativa y recombinante del alergeno principal de la mostazaGonzález de la Peña, Manuel ÁngelInmunología AntígenosInmunologíaBioquímica (Biología)2412 Inmunología2302 BioquímicaSe ha amplificado mediante pcr la secuencia genómica que codifica el alergeno sin a 1. Siete clones han sido analizados, y uno de ellos se utilizo en la realización de diversas construcciones de expresion en e. Coli. La construcción llevada a cabo en el plasmido pgex-2t expresa la proteína recombinante en forma de proteína de fusión con la glutation s-transferasa. Mediante esta construcción se ha logrado aislar el alergeno recombinante en forma soluble (rsinal). Se ha caracterizado inmunologicamente a rsinal, empleando para ello suero policlonal de conejo, anticuerpos monoclonales y sueros de pacientes alérgicos a mostaza. Asimismo, se ha comprobado su resistencia a la digestión con tripsina. En todos los ensayos realizados, rsinal mostro un comportamiento virtualmente idéntico al alergeno nativo. Finalmente, se han llevado a cabo estudios de reactividad cruzada entre sin a 1 y las napinas de colza, las cuales son descritas como alergenos por vez primera en el presente trabajoUniversidad Complutense de Madrid, Servicio de PublicacionesRodríguez García, RosalíaVillalba Díaz, María TeresaUniversidad Complutense de Madrid20022002-01-0120022002-01-01doctoral thesishttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttps://hdl.handle.net/20.500.14352/62513reponame:Docta Complutenseinstname:Universidad Complutense de Madrid (UCM)Españolspaopen accesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2info:eu-repo/semantics/openAccessoai:docta.ucm.es:20.500.14352/625132026-06-02T12:44:21Z |
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Se ha amplificado mediante pcr la secuencia genómica que codifica el alergeno sin a 1. Siete clones han sido analizados, y uno de ellos se utilizo en la realización de diversas construcciones de expresion en e. Coli. La construcción llevada a cabo en el plasmido pgex-2t expresa la proteína recombinante en forma de proteína de fusión con la glutation s-transferasa. Mediante esta construcción se ha logrado aislar el alergeno recombinante en forma soluble (rsinal). Se ha caracterizado inmunologicamente a rsinal, empleando para ello suero policlonal de conejo, anticuerpos monoclonales y sueros de pacientes alérgicos a mostaza. Asimismo, se ha comprobado su resistencia a la digestión con tripsina. En todos los ensayos realizados, rsinal mostro un comportamiento virtualmente idéntico al alergeno nativo. Finalmente, se han llevado a cabo estudios de reactividad cruzada entre sin a 1 y las napinas de colza, las cuales son descritas como alergenos por vez primera en el presente trabajo |
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