G protein-coupled receptors

Els receptors acoblats a proteïnes G (GPCR) constitueixen la família més gran de proteïnes de membrana del genoma humà. Aquestes proteïnes de membrana estan formades per set hèlixs transmembrana connectades per bucles intracel·lulars i extracel·lulars. Aquesta superfamília es pot classificar en cinc...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Ricarte Marín, Adrián
Tipo de recurso: tesis doctoral
Fecha de publicación:2022
País:España
Institución:Universitat Autònoma de Barcelona
Repositorio:Dipòsit Digital de Documents de la UAB
Idioma:inglés
OAI Identifier:oai:ddd.uab.cat:267063
Acceso en línea:https://ddd.uab.cat/record/267063
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:Receptors acoblats a proteïnes G
Receptores acoplados a proteinas G
G protein coupled receptors
Dinàmica molecular
Dinámica molecular
Molecular dynamics
Estructura 3d
3d Structure
Ciències de la Salut
Descripción
Sumario:Els receptors acoblats a proteïnes G (GPCR) constitueixen la família més gran de proteïnes de membrana del genoma humà. Aquestes proteïnes de membrana estan formades per set hèlixs transmembrana connectades per bucles intracel·lulars i extracel·lulars. Aquesta superfamília es pot classificar en cinc famílies o classes, amb moltes implicacions en la regulació del sistema nerviós central (SNC). Per tant, representen principals dianes farmacològiques per regular terapèuticament trastorns neurològics com l'Alzheimer, la demència frontotemporal, la malaltia de Parkinson, la malaltia de Huntington, l'esquizofrènia, el dolor i l'addicció. Aquests receptors transmembrana han guanyat un interès creixent per tal de dilucidar els determinants moleculars de la seva activació i l'efecte que l'entorn de la membrana té sobre la seva funcionalitat. Mitjançant l'ús de tècniques computacionals, aquest estudi examina l'efecte que té la unió del lligand sobre el receptor, així com la seva oligomerització dins el panorama conformacional dels GPCR. Les simulacions de dinàmica molecular permeten l'estudi temps-dependent a un nivell atòmic dels receptors. Les trajectòries poden permetre la descripció mecànica de les interaccions atòmiques que tenen lloc a l'estructura del receptor en una escala de temps de microsegons i que en determinen l'estat d'activació i funcionalitat. Els resultats obtinguts a través d'aquestes tècniques computacionals tenen com a objectiu proporcionar explicacions estructurals teòriques a l'evidència funcional dels GPCR. Aquest estudi inclou diversos GPCR. Breument, s'analitza la viabilitat de formació, l'estabilitat molecular i la modulació creuada receptor-receptor per a: heterotetràmers del receptor d'angiotensina 1 (AT1R) i del receptor d'adenosina 2A (A2AR), el receptor de serotonina 2A (5-HT2AR) i el receptor metabotròpic de glutamat 2 (mGlu2R), així com heterooligòmers i protòmers del receptor de dopamina D2 (D2R) dins de complexos homodimèrics. A més d'aquests estudis sobre l'oligomerització dels GPCR, es realitza un anàlisi detallat de l'activació del receptor opioide μ en forma monomèrica, comparant dos agonistes estructuralment i funcionalment diferents, morfina i fentanil. Els resultats presentats en aquesta tesi mostren la influència temps-dependent de les interaccions lligant-proteïna i proteïna-proteïna en la modulació del paisatge conformacional i la funcionalitat dels GPCR de classe A i classe C. El treball computacional s'ha fet en col·laboració amb grups experimentals o de manera independent. Els resultats mostren la contribució del modelatge molecular, les simulacions de dinàmica molecular i altres tècniques computacionals en la comprensió mecànica de la funció dels GPCR. Aquests enfocaments computacionals complementen els experimentals sobre el disseny de fàrmacs dirigits als GPCR, basat el coneixement en estructures i mecanismes moleculars.