Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan

[EU] Proteinak polimero lineal gisa sintetizatzen dira eta beren jatorrizko egitura tridimentsionalean tolestu behar dira zelulan hainbat funtzio betetzeko. Proteinen tolespena ulertzea funtsezkoa da, tolespen okerrak hainbat gaixotasun neuro-degeneratiboren jatorria direlako. Proteinen tolespena mo...

ver descrição completa

Detalhes bibliográficos
Autores: Alicante Martínez, Sara, Muguruza-Montero, Arantza, Ballesteros, Oscar R., Metola, Ane, Villarroel, Álvaro, Núñez, Eider
Formato: artículo
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2023
País:España
Recursos:Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)
Repositorio:DIGITAL.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC
OAI Identifier:oai:digital.csic.es:10261/339211
Acesso em linha:http://hdl.handle.net/10261/339211
Access Level:acceso abierto
Palavra-chave:Koitzulpenezko tolestura
Tunel erribosomikoa
Atzipen peptidoa
Fluoreszentzia
Erresonantzia magnetiko nuklearra
Indar mikroskopia
Dinamika molekularra
Cotranslational folding
Ribosome tunnel
Arrested peptide
Fluorescence
Nuclear magnetic resonance
Force Microscopy
Molecular Dynamics
id ES_7c46387635ecf919bc6e2928b2fee056
oai_identifier_str oai:digital.csic.es:10261/339211
network_acronym_str ES
network_name_str España
repository_id_str
spelling Proteinen tolesdura tunel erribosomikoanProtein folding within the ribosomal tunnelAlicante Martínez, SaraMuguruza-Montero, ArantzaBallesteros, Oscar R.Metola, AneVillarroel, ÁlvaroNúñez, EiderKoitzulpenezko tolesturaTunel erribosomikoaAtzipen peptidoaFluoreszentziaErresonantzia magnetiko nuklearraIndar mikroskopiaDinamika molekularraCotranslational foldingRibosome tunnelArrested peptideFluorescenceNuclear magnetic resonanceForce MicroscopyMolecular Dynamics[EU] Proteinak polimero lineal gisa sintetizatzen dira eta beren jatorrizko egitura tridimentsionalean tolestu behar dira zelulan hainbat funtzio betetzeko. Proteinen tolespena ulertzea funtsezkoa da, tolespen okerrak hainbat gaixotasun neuro-degeneratiboren jatorria direlako. Proteinen tolespena modu koitzultzailean has daiteke, hau da, sortzen ari den peptidoa erribosomari lotuta dagoenean oraindik. Izan ere, zelularen proteinen heren bat baino gehiago erribosomaren tunelaren espazio mugatuan tolesten direla frogatu da, hau da, erribosomaren gainazalarekiko interakzioek modulatuta eta erribosoma-tunelaren beraren mugen pean. Gero eta ebidentzia gehiagok iradokitzen dute erribosomak funtsezko zeregina duela proteinen tolespenean. Erribosomak proteina trinkotzea erraztu dezake, soluzioan ikusten ez diren bitartekoak sortzea eragin dezake edo tolestearen hasiera atzeratu dezake. Hala ere, proteinen koitzulpenezko tolesdura aztertzeak zailtasun handiak ditu, batik bat, egungo teknikek dituzten mugengatik. Hori dela eta, proteinen tolesteari buruzko ikerketa gehienak soluzioan dauden proteinetan oinarritzen dira, proteina tolestuz eta destolestuz egiten direnak, prozesu horretan erribosomak duen rola kontuan hartu gabe. Artikulu honetan, azken urteotan proteinen koitzulpenezko tolestura ikertzeko garatu diren tekniken laburpena egin da.[EN] Proteins are synthesised as linear polymers and must fold into their native three-dimensional structure to perform various functions in the cell. Understanding protein folding is crucial because protein misfolding is at the origin of several neurodegenerative diseases. Protein folding can start co-translationally, i.e. when the emerging peptide is still associated with the ribosome. Indeed, it has been shown that more than one third of the cell’s proteins fold in the limited space of the ribosome tunnel. Increasing evidence suggests that the ribosome plays a critical role in protein folding. The ribosome can facilitate protein compaction, cause the creation of non-visible media in solution or delay the onset of folding. However, the study of co-translational folding presents serious difficulties, mainly due to the limitations of the different current techniques. Hence, most studies on protein folding are based on proteins in solution, which are carried out by unfolding and refolding the protein, without taking into account the role of the ribosome in this process. In this article, we summarised the techniques developed in recent years for the study of co-translational protein folding.Artikulu hau UPV/EHUk finantzatutako eta Eusko Jaurlaritzako Hezkuntza Sailak emandako dirulaguntzari esker egin da.Peer reviewedUniversidad del País VascoUniversidad del País VascoEusko JaurlaritzaAlicante Martínez, Sara [0000-0002-3960-8836]Muguruza-Montero, Arantza [0000-0001-8713-4949]Ballesteros, Oscar R. [0000-0002-5320-8505]Metola, Ane [0000-0002-2885-7634]Villarroel, Álvaro [0000-0003-1096-7824]Consejo Superior de Investigaciones Científicas [https://ror.org/02gfc7t72]202320232023info:eu-repo/semantics/articlehttp://purl.org/coar/resource_type/c_dcae04bcPublisher's versioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10261/339211reponame:DIGITAL.CSIC. Repositorio Institucional del CSICinstname:Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)Ingléshttps://doi.org/10.1387/ekaia.23624Síinfo:eu-repo/semantics/openAccessoai:digital.csic.es:10261/3392112026-05-22T06:33:51Z
dc.title.none.fl_str_mv Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan
Protein folding within the ribosomal tunnel
title Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan
spellingShingle Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan
Alicante Martínez, Sara
Koitzulpenezko tolestura
Tunel erribosomikoa
Atzipen peptidoa
Fluoreszentzia
Erresonantzia magnetiko nuklearra
Indar mikroskopia
Dinamika molekularra
Cotranslational folding
Ribosome tunnel
Arrested peptide
Fluorescence
Nuclear magnetic resonance
Force Microscopy
Molecular Dynamics
title_short Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan
title_full Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan
title_fullStr Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan
title_full_unstemmed Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan
title_sort Proteinen tolesdura tunel erribosomikoan
dc.creator.none.fl_str_mv Alicante Martínez, Sara
Muguruza-Montero, Arantza
Ballesteros, Oscar R.
Metola, Ane
Villarroel, Álvaro
Núñez, Eider
author Alicante Martínez, Sara
author_facet Alicante Martínez, Sara
Muguruza-Montero, Arantza
Ballesteros, Oscar R.
Metola, Ane
Villarroel, Álvaro
Núñez, Eider
author_role author
author2 Muguruza-Montero, Arantza
Ballesteros, Oscar R.
Metola, Ane
Villarroel, Álvaro
Núñez, Eider
author2_role author
author
author
author
author
dc.contributor.none.fl_str_mv Universidad del País Vasco
Eusko Jaurlaritza
Alicante Martínez, Sara [0000-0002-3960-8836]
Muguruza-Montero, Arantza [0000-0001-8713-4949]
Ballesteros, Oscar R. [0000-0002-5320-8505]
Metola, Ane [0000-0002-2885-7634]
Villarroel, Álvaro [0000-0003-1096-7824]
Consejo Superior de Investigaciones Científicas [https://ror.org/02gfc7t72]
dc.subject.none.fl_str_mv Koitzulpenezko tolestura
Tunel erribosomikoa
Atzipen peptidoa
Fluoreszentzia
Erresonantzia magnetiko nuklearra
Indar mikroskopia
Dinamika molekularra
Cotranslational folding
Ribosome tunnel
Arrested peptide
Fluorescence
Nuclear magnetic resonance
Force Microscopy
Molecular Dynamics
topic Koitzulpenezko tolestura
Tunel erribosomikoa
Atzipen peptidoa
Fluoreszentzia
Erresonantzia magnetiko nuklearra
Indar mikroskopia
Dinamika molekularra
Cotranslational folding
Ribosome tunnel
Arrested peptide
Fluorescence
Nuclear magnetic resonance
Force Microscopy
Molecular Dynamics
description [EU] Proteinak polimero lineal gisa sintetizatzen dira eta beren jatorrizko egitura tridimentsionalean tolestu behar dira zelulan hainbat funtzio betetzeko. Proteinen tolespena ulertzea funtsezkoa da, tolespen okerrak hainbat gaixotasun neuro-degeneratiboren jatorria direlako. Proteinen tolespena modu koitzultzailean has daiteke, hau da, sortzen ari den peptidoa erribosomari lotuta dagoenean oraindik. Izan ere, zelularen proteinen heren bat baino gehiago erribosomaren tunelaren espazio mugatuan tolesten direla frogatu da, hau da, erribosomaren gainazalarekiko interakzioek modulatuta eta erribosoma-tunelaren beraren mugen pean. Gero eta ebidentzia gehiagok iradokitzen dute erribosomak funtsezko zeregina duela proteinen tolespenean. Erribosomak proteina trinkotzea erraztu dezake, soluzioan ikusten ez diren bitartekoak sortzea eragin dezake edo tolestearen hasiera atzeratu dezake. Hala ere, proteinen koitzulpenezko tolesdura aztertzeak zailtasun handiak ditu, batik bat, egungo teknikek dituzten mugengatik. Hori dela eta, proteinen tolesteari buruzko ikerketa gehienak soluzioan dauden proteinetan oinarritzen dira, proteina tolestuz eta destolestuz egiten direnak, prozesu horretan erribosomak duen rola kontuan hartu gabe. Artikulu honetan, azken urteotan proteinen koitzulpenezko tolestura ikertzeko garatu diren tekniken laburpena egin da.
publishDate 2023
dc.date.none.fl_str_mv 2023
2023
2023
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
http://purl.org/coar/resource_type/c_dcae04bc
Publisher's version
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/10261/339211
url http://hdl.handle.net/10261/339211
dc.language.none.fl_str_mv Inglés
language_invalid_str_mv Inglés
dc.relation.none.fl_str_mv https://doi.org/10.1387/ekaia.23624
Sí
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad del País Vasco
publisher.none.fl_str_mv Universidad del País Vasco
dc.source.none.fl_str_mv reponame:DIGITAL.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC
instname:Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)
instname_str Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)
reponame_str DIGITAL.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC
collection DIGITAL.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC
repository.name.fl_str_mv
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1869411578166640640
score 15.812429

Registos relacionados