Estudio de la hiperfosforilación de la proteína tau y su efecto sobre la morfología neuronal en el hámster sirio durante la hibernación
Tesis Doctoral inédita leída en la Universidad Autónoma de Madrid, Facultad de Medicina, Departamento de Medicina. Fecha de Lectura: 03-06-2021
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| Tipo de recurso: | tesis doctoral |
| Fecha de publicación: | 2021 |
| País: | España |
| Institución: | Universidad Autónoma de Madrid |
| Repositorio: | Biblos-e Archivo. Repositorio Institucional de la UAM |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:repositorio.uam.es:10486/696990 |
| Acceso en línea: | http://hdl.handle.net/10486/696990 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Morfología neuronal - Alteraciones - Patologías - Proteínas - Tesis doctorales Medicina |
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Estudio de la hiperfosforilación de la proteína tau y su efecto sobre la morfología neuronal en el hámster sirio durante la hibernaciónRegalado Reyes, María del CarmenMorfología neuronal - Alteraciones - Patologías - Proteínas - Tesis doctoralesMedicinaTesis Doctoral inédita leída en la Universidad Autónoma de Madrid, Facultad de Medicina, Departamento de Medicina. Fecha de Lectura: 03-06-2021La morfología neuronal es crucial para su correcto funcionamiento y las alteraciones en la misma se han descrito en numerosas patologías. Tanto la morfología de los árboles dendríticos como la distribución, número y densidad de las espinas dendríticas son específicas en cada región cerebral, en cada tipo neuronal e incluso en cada neurona de forma individual. En determinadas patologías en las que tiene lugar la pérdida de función neuronal asociada a alteraciones morfológicas, como la Enfermedad de Alzheimer (EA), se han descrito una serie de cambios a nivel molecular, entre los que cabe destacar la hiperfosforilación de la proteína tau —modificación postraduccional presente en un gran número de patologías englobadas bajo el nombre de taupatías—. Los estadios más avanzados de la EA se asocian con mayores niveles de proteína tau hiperfosforilada. Sin embargo, si la proteína tau alterada es responsable de las alteraciones a nivel morfológico de las neuronas es una cuestión aún sin resolver. Por otro lado, existen procesos naturales en los que tiene lugar una hiperfosforilación fisiológica, reversible y no patológica de la proteína tau en neuronas, como es la hibernación de algunos mamíferos. Así, la presente tesis se centra en el estudio del efecto de la hiperfosforilación de la proteína tau sobre la morfología neuronal en la corteza cerebral del hámster sirio en la hibernación, encontrando cambios en la morfología de las células piramidales asociados a la presencia de proteína tau hiperfosforilada. Además, para entender mejor las alteraciones de la proteína tau en la EA, se han analizado los patrones de localización y expresión de la proteína tau hiperfosforilada en tejido cerebral de pacientes con EA en distintos estadios de la patología.Los procedimientos experimentales llevados a cabo en la presente tesis doctoral se han financiado gracias a los siguientes proyectos de investigación: - Beca del Ministerio de Ciencia, Innovación y Universidades (SAF 2015-66603-P). - Proyecto Cajal Blue Brain (BFU 2016—77885-P). - Centro de Investigación en Red sobre Enfermedades Neurodegenerativas (CIBERNED, CB06/05/0066). - Asociación de Alzheimer (ZEN-15-321663). - Proyecto Horizonte 2020 de la Unión Europea (beca 785907; SGA Human Brain Proyect)León Espinosa, GonzaloFelipe Oroquieta, Javier deDepartamento de MedicinaFacultad de Medicina20212021-06-03doctoral thesishttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06NAhttp://purl.org/coar/version/c_be7fb7dd8ff6fe43info:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10486/696990reponame:Biblos-e Archivo. Repositorio Institucional de la UAMinstname:Universidad Autónoma de MadridEspañolspaopen accesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2info:eu-repo/semantics/openAccessoai:repositorio.uam.es:10486/6969902026-06-23T12:46:27Z |
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