Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.

Els diferents subtipus de la histona H1 tenen un paper molt important en la condensació de la cromatina i en la regulació gènica. En mamífers s’han identificat sis subtipus somàtics, H1a-e, dos subtipus específics de línies germinals, H1t i H1oo i dos subtipus associats a diferenciació H10 i H1x. L’...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Teruel Romia, Núria
Tipo de recurso: tesis doctoral
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2011
País:España
Institución:CBUC, CESCA
Repositorio:TDR. Tesis Doctorales en Red
OAI Identifier:oai:www.tdx.cat:10803/96762
Acceso en línea:http://hdl.handle.net/10803/96762
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:Histona H1
Fosforiliació
FTIR
Ciències Experimentals
577
id ES_2fb33c6e98946df8d44e93aa05e49e13
oai_identifier_str oai:www.tdx.cat:10803/96762
network_acronym_str ES
network_name_str España
repository_id_str
dc.title.none.fl_str_mv Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.
title Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.
spellingShingle Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.
Teruel Romia, Núria
Histona H1
Fosforiliació
FTIR
Ciències Experimentals
577
title_short Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.
title_full Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.
title_fullStr Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.
title_full_unstemmed Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.
title_sort Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.
dc.creator.none.fl_str_mv Teruel Romia, Núria
author Teruel Romia, Núria
author_facet Teruel Romia, Núria
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Ponte Marull, Immaculada
Suau León, Pere
Universitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular
dc.subject.none.fl_str_mv Histona H1
Fosforiliació
FTIR
Ciències Experimentals
577
topic Histona H1
Fosforiliació
FTIR
Ciències Experimentals
577
description Els diferents subtipus de la histona H1 tenen un paper molt important en la condensació de la cromatina i en la regulació gènica. En mamífers s’han identificat sis subtipus somàtics, H1a-e, dos subtipus específics de línies germinals, H1t i H1oo i dos subtipus associats a diferenciació H10 i H1x. L’H1 està formada per tres dominis, un domini globular flanquejat per un domini amino-terminal i un domini carboxi-terminal. Es va caracteritzar l’efecte de la fosforilació sobre la interacció amb el DNA del domini C-terminal de l’H10. El domini fosforilat continua mantenint la preferència d’unió per les seqüències SAR i la cooperativitat d’unió a DNA. Es va analitzar per dicroisme circular el domini i les seves espècies fosforilades amb diferents fragments de DNA. Les espècies fosforilades són capaces d’induir un espectre ψ més intens que el domini no fosforilat, mostrant una major capacitat d’agregació ordenada del DNA. Experiments de competició varen determinar que l’afinitat relativa pel DNA en fosforilar-se el domini disminueix aproximadament en un factor de 3. Es va estudiar l’estructura secundària del domini C-terminal de l’ H1e i de l’H1e sencera per espectroscòpia d’infraroig de transformada de Fourier (FTIR). La fosforilació de l’H1e provoca un canvi estructural en la proteïna: la disminució d’hèlix α i l’augment de fulla β. El grau d’estructuració secundària depèn de la posició i del nombre de fosfats. La fosforilació de la histona H1e té efectes diferencials sobre les afinitats relatives pel DNA i la capacitat d’agregació del DNA de les seves espècies fosforilades. Les espècies amb més grau de fosforilació mostren una menor afinitat pel DNA però també una major capacitat d’agregació d’aquest. A la vegada, aquestes mateixes espècies són les que contenen més estructuració en forma de fulla β, fet que afavoriria la formació d’agregats DNA-proteïna.
publishDate 2011
dc.date.none.fl_str_mv 2011
2012
2012
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
format doctoralThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/10803/96762
url http://hdl.handle.net/10803/96762
dc.language.none.fl_str_mv Catalán
language_invalid_str_mv Catalán
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv 187 p.
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universitat Autònoma de Barcelona
publisher.none.fl_str_mv Universitat Autònoma de Barcelona
dc.source.none.fl_str_mv TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)
reponame:TDR. Tesis Doctorales en Red
instname:CBUC, CESCA
instname_str CBUC, CESCA
reponame_str TDR. Tesis Doctorales en Red
collection TDR. Tesis Doctorales en Red
repository.name.fl_str_mv
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1869405495721197568
spelling Efectes de la fosforilació sobre l’estructura i la interacció amb el DNA de la histona H1 i el seu domini C-terminal.Teruel Romia, NúriaHistona H1FosforiliacióFTIRCiències Experimentals577Els diferents subtipus de la histona H1 tenen un paper molt important en la condensació de la cromatina i en la regulació gènica. En mamífers s’han identificat sis subtipus somàtics, H1a-e, dos subtipus específics de línies germinals, H1t i H1oo i dos subtipus associats a diferenciació H10 i H1x. L’H1 està formada per tres dominis, un domini globular flanquejat per un domini amino-terminal i un domini carboxi-terminal. Es va caracteritzar l’efecte de la fosforilació sobre la interacció amb el DNA del domini C-terminal de l’H10. El domini fosforilat continua mantenint la preferència d’unió per les seqüències SAR i la cooperativitat d’unió a DNA. Es va analitzar per dicroisme circular el domini i les seves espècies fosforilades amb diferents fragments de DNA. Les espècies fosforilades són capaces d’induir un espectre ψ més intens que el domini no fosforilat, mostrant una major capacitat d’agregació ordenada del DNA. Experiments de competició varen determinar que l’afinitat relativa pel DNA en fosforilar-se el domini disminueix aproximadament en un factor de 3. Es va estudiar l’estructura secundària del domini C-terminal de l’ H1e i de l’H1e sencera per espectroscòpia d’infraroig de transformada de Fourier (FTIR). La fosforilació de l’H1e provoca un canvi estructural en la proteïna: la disminució d’hèlix α i l’augment de fulla β. El grau d’estructuració secundària depèn de la posició i del nombre de fosfats. La fosforilació de la histona H1e té efectes diferencials sobre les afinitats relatives pel DNA i la capacitat d’agregació del DNA de les seves espècies fosforilades. Les espècies amb més grau de fosforilació mostren una menor afinitat pel DNA però també una major capacitat d’agregació d’aquest. A la vegada, aquestes mateixes espècies són les que contenen més estructuració en forma de fulla β, fet que afavoriria la formació d’agregats DNA-proteïna.Linker histone H1 plays an important role in chromatin folding and genic regulation. In mammals has been identified 6 somatic subtypes, H1a-e, 2 germline-specific subtypes, H1t i H1oo and 2 subtypes related to diferenciation, H10 i H1x. H1 linker histones present a tripartite structure consisting of a central globular domain flanked by N- and C-terminal tail-like domains. We characterize the effect of phosphorylation of C-terminal domain of H10 upon the interaction with DNA. The phosphorilated domain maintains the preferential binding to SAR sequences and the cooperative binding to DNA. We analyze by circular dicroism the domain and its phosphorilated species with different DNA fragments. The phosphorilated species induces an intense ψ spectrum than the non-phosphorilated domain, showing a higher organized aggregation capacity of the DNA. Competition experiments determined that relative affinity for DNA when the domain is phosphorilated decrease approximately 3-fold. We studied the effects of phosphorylation on the secondary structure of H1e and its carboxy-terminal domain by Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR). Phosphorilation of H1e leads to a structural change in the protein: a decrease of α-helix and an increase of β-sheet. The secondary structuration grade depends both of position and number of phosphate groups. Histone H1e phosphorylation has different effects in its phosphorilated species upon relativity affinities for DNA and aggregation capacity of DNA. The species with more grade of phosphorilation shows less affinity for DNA but more aggregation capacity of DNA. Furthermore, these same species are which contains a more β-sheet structure, favoring the formation of DNA-protein aggregates.Universitat Autònoma de BarcelonaPonte Marull, ImmaculadaSuau León, PereUniversitat Autònoma de Barcelona. Departament de Bioquímica i Biologia Molecular201220122011info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion187 p.application/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10803/96762TDX (Tesis Doctorals en Xarxa)reponame:TDR. Tesis Doctorales en Redinstname:CBUC, CESCACatalánADVERTIMENT. L'accés als continguts d'aquesta tesi doctoral i la seva utilització ha de respectar els drets de la persona autora. Pot ser utilitzada per a consulta o estudi personal, així com en activitats o materials d'investigació i docència en els termes establerts a l'art. 32 del Text Refós de la Llei de Propietat Intel·lectual (RDL 1/1996). Per altres utilitzacions es requereix l'autorització prèvia i expressa de la persona autora. En qualsevol cas, en la utilització dels seus continguts caldrà indicar de forma clara el nom i cognoms de la persona autora i el títol de la tesi doctoral. No s'autoritza la seva reproducció o altres formes d'explotació efectuades amb finalitats de lucre ni la seva comunicació pública des d'un lloc aliè al servei TDX. Tampoc s'autoritza la presentació del seu contingut en una finestra o marc aliè a TDX (framing). Aquesta reserva de drets afecta tant als continguts de la tesi com als seus resums i índexs.info:eu-repo/semantics/openAccessoai:www.tdx.cat:10803/967622026-06-14T12:46:07Z
score 15.301629

Similares en LA Referencia