IMOBILIZAÇÃO DA ENZIMA Î’-GALACTOSIDASE DE Aspergillus oryzae EM RESINAS DE TROCA IÔNICA
Este trabalho apresenta como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima β-galactosidase de Aspergillus oryzae por adsorção, utilizando como suporte resinas de troca iônica Duolite A-568, Duolite S-761, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C e Amberlite 252 Na. Através de resultados prelimina...
| Autores: | , , |
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2012 |
| País: | Brasil |
| Institución: | Universidade Federal de Uberlândia (UFU) |
| Repositorio: | Horizonte Científico |
| Idioma: | portugués |
| OAI Identifier: | oai:ojs.www.seer.ufu.br:article/6253 |
| Acceso en línea: | https://seer.ufu.br/index.php/horizontecientifico/article/view/6253 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | β-galactosidase imobilização Duolite A-568 hidrólise da lactose |
| Sumario: | Este trabalho apresenta como objetivo estudar o processo de imobilização da enzima β-galactosidase de Aspergillus oryzae por adsorção, utilizando como suporte resinas de troca iônica Duolite A-568, Duolite S-761, Dowex Marathon A, Dowex Marathon C e Amberlite 252 Na. Através de resultados preliminares a resina Duolite A-568 apresentou melhor retenção de atividade enzimática, sendo assim foi utilizada no trabalho subseqüente. A influência da concentração da enzima e do pH no processo de imobilização foi estudada empregando um Planejamento Composto Central (PCC) fixando tempo de 12 horas e temperatura de 25°C. As condições ótimas de imobilização foram pH 4,5 e concentração de β-galactosidase de 16 g/L. A atividade da enzima imobilizada após 30 usos foi de 51% em relação à inicial. A retenção da atividade enzimática pode ser otimizada utilizando agentes reticulantes, entretanto este estudo não foi realizado, ficando então como sugestão para trabalhos futuros. |
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