L-asparaginase: aplicações em alimentos para mitigação da acrilamida e técnicas de imobilização enzimática
A acrilamida é uma substância com potencial carcinogênico, naturalmente formada em alimentos ricos em L-asparagina e açúcares redutores durante o processamento em altas temperaturas, como no caso de batatas fritas. Este estudo teve como objetivo reduzir os níveis de acrilamida em quatro cultivares d...
| Author: | |
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| Format: | doctoral thesis |
| Status: | Published version |
| Publication Date: | 2024 |
| Country: | Brasil |
| Institution: | Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS) |
| Repository: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS |
| Language: | English |
| OAI Identifier: | oai:www.lume.ufrgs.br:10183/274405 |
| Online Access: | http://hdl.handle.net/10183/274405 |
| Access Level: | Open access |
| Keyword: | Acrilamida Batata doce Asparaginase Imobilização enzimática Amino epóxi agarose Acrylamide L-asparaginase Sweet potatoes Enzymatic immobilization Amino-epoxy-agarose |
| Summary: | A acrilamida é uma substância com potencial carcinogênico, naturalmente formada em alimentos ricos em L-asparagina e açúcares redutores durante o processamento em altas temperaturas, como no caso de batatas fritas. Este estudo teve como objetivo reduzir os níveis de acrilamida em quatro cultivares de batatas, especialmente nas batatas-doces, empregando a enzima L-asparaginase. Esta abordagem é fundamental devido ao aumento do consumo desse alimento e à carência de pesquisas sobre acrilamida em batatas-doces. Além disso, a pesquisa se concentrou na imobilização da L-asparaginase em dois suportes: epóxi-agarose e amino-epóxi-agarose, buscando melhorar sua estabilidade. A modificação da epóxi-agarose com etilenodiamina foi crucial para a imobilização eficaz da enzima. Os melhores resultados foram alcançados com amino-epóxi-agarose, apresentando um rendimento de imobilização de 76%. Os biocatalisadores imobilizados mostraram maior estabilidade em condições ácidas e altas temperaturas, mantendo alta atividade mesmo após 60 dias de armazenamento a 4°C e após 7 ciclos de reutilização. Quando aplicada às batatas, a L-asparaginase reduziu consideravelmente os teores de L-asparagina em todas as amostras tratadas, contribuindo para a redução da acrilamida. A maior redução dessa substância comparada com a amostra controle foi de 96,52% (623,77 ng. g-1) para a batata tradicional (Ágata) e 85,80% (87,56 ng. g-1) para a cultivar de batata-doce Beauregard, sendo importante destacar que a L-asparaginase não interferiu na cor das batatas tratadas mantendo a aparência característica desejada pelo consumidor. Esses resultados evidenciam a L-asparaginase como uma estratégia eficaz para reduzir a acrilamida em alimentos, enquanto sua imobilização em amino-epóxi-agarose contribuiu para a estabilidade e eficiência do biocatalisador. Este avanço ressalta o potencial da L-asparaginase em diversas aplicações biotecnológicas, consolidando-se como uma ferramenta valiosa para a indústria alimentícia. |
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