Reatividade das espécies heme-Fe metmioglobina e oximioglobina frente ao estado singlete e triplete excitado da riboflavina
O pigmento da carne fresca, oximioglobina, e a sua forma oxidada, metmioglobina, podem ser ambos oxidados pela riboflavina quando expostos à radiação luminosa, afetando sua estabilidade redox da carne do ponto de vista nutricional e sensorial. A reação da MbFe(II)O2 e da MbFe(III) com o estado tripl...
| Autor: | |
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| Tipo de recurso: | tesis de maestría |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2014 |
| País: | Brasil |
| Institución: | Universidade de São Paulo (USP) |
| Repositorio: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
| Idioma: | portugués |
| OAI Identifier: | oai:teses.usp.br:tde-02072014-144920 |
| Acceso en línea: | http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-02072014-144920/ |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | carne meay mioglobina myoglobin riboflavin riboflavina |
| Sumario: | O pigmento da carne fresca, oximioglobina, e a sua forma oxidada, metmioglobina, podem ser ambos oxidados pela riboflavina quando expostos à radiação luminosa, afetando sua estabilidade redox da carne do ponto de vista nutricional e sensorial. A reação da MbFe(II)O2 e da MbFe(III) com o estado tripleto da riboflavina, 3Rib, envolve uma eficiente transferência de elétrons entre o anel isoaloxazina da riboflavina e a cadeia polipeptídica da proteína, o que leva à formação de cross-link e/ou fragmentação, como demostrado por SDS-PAGE e Western-blot. A constante global de velocidade para a oxidação da MbFe(II)O2 pela 3Rib é (3,0 ± 0,5 ) 109 L·mol-1·s-1 e de (3,1 ± 0,4) 109 L·mol-1·s-1 para a oxidação da MbFe(III) pelo estado tripleto da riboflavina. Cálculos termodinâmicos demonstram ainda que há formação de um complexo exotérmico com estequiometria 1:1 favorecido a temperaturas mais baixas com Ka = (1.2 ± 0.2) 104 mol·L-1 a 25 °C e ΔHo = -112 ± 22 kJ·mol-1 e ΔSo = -296 ± 75 J·mol-1·K-1. Conclui-se que para carne, a riboflavina é um fotossensibilizador para oxidação de proteína e não para a descoloração. |
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