Physicochemical properties of three food proteins treated with transglutaminase
Três fontes protéicas alimentares foram tratadas com transglutaminase microbiana (EC 2.3.2.13) e as características físico-químicas como reatividade, solubilidade, emulsificação e grupos amino livres dos polímeros formados foram avaliadas. Amostras de caseína láctea (CL), proteína isolada de soja (P...
| Autores: | , , , |
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2004 |
| País: | Brasil |
| Institución: | Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS) |
| Repositorio: | Repositório Institucional da UFRGS |
| Idioma: | portugués |
| OAI Identifier: | oai:www.lume.ufrgs.br:10183/22223 |
| Acceso en línea: | http://hdl.handle.net/10183/22223 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Transglutaminase Proteína Food proteins Functional properties of proteins |
| Sumario: | Três fontes protéicas alimentares foram tratadas com transglutaminase microbiana (EC 2.3.2.13) e as características físico-químicas como reatividade, solubilidade, emulsificação e grupos amino livres dos polímeros formados foram avaliadas. Amostras de caseína láctea (CL), proteína isolada de soja (PIS) e de proteína animal hidrolisada (PAH), foram incubadas com a enzima por uma ou duas horas. CL e PIS mostraram uma redução na solubilidade de 15% e 24% respectivamente, enquanto PAH não sofreu alteração de solubilidade. A quantidade de nitrogênio livre na forma amina apresentou uma redução de 7%, 3% e 2% para PAH, CL e PIS respectivamente. CL e PIS demonstraram baixa atividade emulsificante quando tratadas enzimaticamente, porém as emulsões formadas se mostraram estáveis, em contraste com PAH que não alterou suas propriedades emulsificantes. |
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