Purificación y caracterización de profilinas de trigo con potencial reactividad cruzada con profilinas de polen de ciprés
Las enfermedades alérgicas afectan a cerca de mil millones de personas alrededor del mundo. Las alergias alimentarias tienen una prevalencia entre el 2 al 8% y se incrementa anualmente. El diagnóstico de alergia alimentaria se basa en la historia clínica sugerente y la demostración de sensibilizació...
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| Tipo de recurso: | tesis doctoral |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2017 |
| País: | México |
| Institución: | Universidad Autónoma de Querétaro |
| Repositorio: | Repositorio Institucional de la Universidad Autónoma de Querétaro |
| OAI Identifier: | oai:ri-ng.uaq.mx:123456789/1562 |
| Acceso en línea: | http://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/1562 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | homología estructural reactividad cruzada alergia alimentaria structural homology cross reactivity food allergy MEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUD |
| Sumario: | Las enfermedades alérgicas afectan a cerca de mil millones de personas alrededor del mundo. Las alergias alimentarias tienen una prevalencia entre el 2 al 8% y se incrementa anualmente. El diagnóstico de alergia alimentaria se basa en la historia clínica sugerente y la demostración de sensibilización específica para alergeno ya sea por métodos in vivo (pruebas cutáneas o reto alimentario) o in vitro (determinación de anticuerpos de tipo IgE específicos). Más del 90% de las reacciones alérgicas a alimentos son causadas por una docena de alimentos por lo que se hace necesario conocer las propiedades fisicoquímicas e inmunogénicas de los alergenos alimentarios que expliquen que las reacciones clínicas pueden ocurrir debido a la reactividad cruzada entre alergenos estructuralmente homólogos a los que un paciente se ha sensiblizado con anterioridad por una fuente diferente (panalergenos). El objetivo del presente trabajo fué realizar la purificación y caracterización de la proflina del trigo y compararla con la profilina del polen Cupressus arizonica en busca de homología estructural como mecanismo de reactividad cruzada entre el polen del ciprés y trigo. Se realizó una primera separación de proteínas mediante cromatografía por columnas, por intercambio iónico, empleando dietilaminoetilcelulosa en la fase inmóvil. Los productos obtenidos de las diferentes etapas de la purificación, así como el contenido protéico del extracto total de trigo se analizaron mediante SDSPAGE, y finalmente se realizó un ensayo de dispersión de luz dinámica para identificar la presencia de las proteínas con un peso molecular entre 12 y 19. Resultados: Se identificó del concentrado purificado dos proteínas similares con masa molecular de entre 35 a 40 kDa que corresponden con la masa molecular del alergeno principal de del polen cupressus arizonica. Mediante la técnica de dispersión de luz dinámica, la distribución del tamaño de las partículas tuvo un promedio de 293.22 nm para la de trigo y 276.58 nm para la de polen de extracto alergénico de cupressus arizonica. A pesar de que podemos describir características comunes de los alérgenos, la biología estructural no puede aportar elementos de discriminación confiables que permitan su identificación ya que deberá probarse la capacidad de unión a moléculas de Inmunoglobulina E in vivo. |
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