Clonación, sobre-expresión y purificación de las proteínas NSP5 y NSP6 de rotavirus en Escherichia coli

"Los rotavirus representan una de las principales causas de gastroenteritis entre los niños menores de cinco años a nivel mundial. Son virus icosaédricos no envueltos que pertenecen a la familia Reoviridae. Cada segmento de su genoma de ácido ribonucléico de cadena doble (ARNcd) codifica para u...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: MIDORY SAMANIEGO HERNANDEZ
Tipo de recurso: tesis doctoral
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2007
País:México
Institución:Instituto Potosino de Investigación Científica y Tecnológica
Repositorio:Repositorio Institucional del IPICYT
Idioma:español
OAI Identifier:oai:ipicyt.repositorioinstitucional.mx:1010/1186
Acceso en línea:http://ipicyt.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1010/779
http://ipicyt.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1010/1186
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:info:eu-repo/classification/Autor/Cuerpos de inclusión
info:eu-repo/classification/Autor/Cristalización
info:eu-repo/classification/Autor/Solubilización
info:eu-repo/classification/cti/2
info:eu-repo/classification/cti/24
info:eu-repo/classification/cti/2415
Descripción
Sumario:"Los rotavirus representan una de las principales causas de gastroenteritis entre los niños menores de cinco años a nivel mundial. Son virus icosaédricos no envueltos que pertenecen a la familia Reoviridae. Cada segmento de su genoma de ácido ribonucléico de cadena doble (ARNcd) codifica para una proteína estructural (VP) o no estructural (NSP) con excepción del segmento 11 que codifica para dos proteínas (NSP5 y NSP6). NSP5 es una fosfoproteína implicada en la formación de viroplasmas así como en la regulación del equilibrio traducción/replicación de ácido ribonucléico mensajero (ARNm) viral. NSP6 podría tener una función regulatoria sobre NSP5. Sin embargo, no se ha reportado información estructural o funcional de las proteínas NSP5 y NSP6. El principal objetivo del presente trabajo fue la sobreexpresión y purificación de las proteínas NSP5 y NSP6 de rotavirus en Escherichia coli. Se utilizaron distintos sistemas de expresión: 1) fusión a 6XHis en el extremo C-terminal, y 2) fusión a GST en el extremo N-terminal. La fusión con 6XHis produjo 2% de proteína total de NSP5 y 11% de NSP6. En contraste, las proteínas GST-NSP5 y GST-NSP6 corresponden al 34 y 31% de las proteínas totales, respectivamente. Las fusiones con GST parecen tener un efecto de protección contra la toxicidad de la proteínas no estructurales de rotavirus en Escherichia coli. En ambos sistemas, las proteínas recombinantes se encontraron almacendas como cuerpos de inclusión. Se determinaron las condiciones para la solubilización y purificación de las proteínas heterólogas y se obtuvieron cantidades adecuadas para la realización de análisis funcionales y ensayos de cristalización."