CARACTERIZACIÓN MOLECULAR Y EXPRESIÓN DE BETAÍNA ALDEHÍDO DESHIDROGENASA DE CAMARÓN BLANCO LITOPENAEUS VANNAMEI BAJO DIFERENTES CONDICIONES DE SALINIDAD

La enzima betaína aldehído deshidrogenasa (BADH) cataliza la oxidación irreversible de betaína aldehído a glicina betaína (GB), un eficiente osmoregulador acumulado en diversos organismos. GB es acumulado en camarón Lítopenaeus vannamei en respuesta a estrés osmótico. Sin embargo, no existen investi...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: MARIA FERNANDA DELGADO GAYTAN
Tipo de recurso: tesis de maestría
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2015
País:México
Institución:Centro de Investigación en Alimentación y Desarrollo
Repositorio:Repositorio Institucional del CIAD
Idioma:español
OAI Identifier:oai:ciad.repositorioinstitucional.mx:1006/1023
Acceso en línea:http://ciad.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1006/1023
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:info:eu-repo/classification/BIOQUIMICA/CIENCIA DE LOS ALIMENTOS
info:eu-repo/classification/GENES Y PROTEINAS DE RESPUESTA AL ESTRES OXIDATIVO/CIENCIA DE LOS ALIMENTOS
info:eu-repo/classification/cti/2
info:eu-repo/classification/cti/23
info:eu-repo/classification/cti/2302
info:eu-repo/classification/cti/230209
Descripción
Sumario:La enzima betaína aldehído deshidrogenasa (BADH) cataliza la oxidación irreversible de betaína aldehído a glicina betaína (GB), un eficiente osmoregulador acumulado en diversos organismos. GB es acumulado en camarón Lítopenaeus vannamei en respuesta a estrés osmótico. Sin embargo, no existen investigaciones enfocadas al estudio de la BADH en este organismo. El objetivo de este estudio fue la caracterización molecular y evaluación de la expresión de BADH en tejido de camarón L. vannameí bajo diferentes condiciones salinas. Se obtuvo una secuencia parcial nucleotídica del cDNA para la BADH de L. vannamei (LvBADH), mediante la superposición de las secuencias de dos fragmentos obtenidos por reacción en cadena de la polimerasa (PCR). La secuencia nucleotídica de LvBADH fue de 1244 pb, con un codón de terminación en la posición 649. En LvBADH se identificaron 460 pb de la región no codificante del extremo 3· y 648 pb correspondientes al marco de lectura abierto, codificante para 216 aminoácidos. La secuencia aminoacídica deducida de LvBADH posee alta identidad con secuencias de proteínas homólogas de organismos marinos y presenta residuos involucrados en la formación del dominio catalítico y oligomerización, en las posiciones 7-164 y 176-216, respectivamente. El análisis filogenético clasifica a LvBADH en el ciado de ALDH9 de invertebrados. Mediante RT-qPCR, se determinó el nivel de expresión de la BADH en los tejidos de hepatopáncreas, branquias y músculo de L. vannamei. El nivel de expresión de LvBADH en hepatopáncreas fue mayor, respecto branquias y músculo (2.43 y 3.16 veces respectivamente) bajo condiciones de salinidad óptima (35 ppt) (P<0.05). En hepatopáncreas, los niveles de transcritos de LvBADH aumentaron 2.18 y 1.87 veces en salinidad baja (25 ppt) y alta ( 40 ppt) respectivamente, comparado con salinidad normal (P<0.05). En branquias, la expresión de BADH fue 2.76 y 1.72 veces mayor en condiciones de salinidad baja y alta respectivamente, en relación al control (P<0.05). Por el contrario, el nivel de transcrito en músculo disminuyó 3.97 veces en salinidad baja y 13 veces en salinidad alta, comparado con la expresión en salinidad normal (P<0.05). Estos resultados, demuestran que la expresión LvBADH en L. vannamei es regulada de manera tejido específico por variaciones en la salinidad y sugieren que está implicada en los mecanismos de regulación osmótica.

Similares en LA Referencia