Obtención y caracterización de proteína hidrolizada a partir de la raspa residual del proceso de curtido de pieles
La presente investigación determina la concentración de colágeno hidrolizado. La raspa se obtuvo de una tenería local, fue acondicionada para el proceso de extracción. Se probaron 8 condiciones de hidrólisis a base de KC4H5O6 y NaOH por 24 h, 25 °C y 250 rpm, seguida de una precipitación química con...
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2020 |
| País: | México |
| Institución: | Centro de Innovación Aplicada en Tecnologías Competitivas |
| Repositorio: | Repositorio Institucional de CIATEC |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:ciatec.repositorioinstitucional.mx:1019/215 |
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Obtención y caracterización de proteína hidrolizada a partir de la raspa residual del proceso de curtido de pielesJavier Antonio Arcibar Orozcoinfo:eu-repo/classification/LEMD/Curtido de pielesinfo:eu-repo/classification/LEMD/Proteína Hidrolizadainfo:eu-repo/classification/cti/7info:eu-repo/classification/cti/33info:eu-repo/classification/cti/3310info:eu-repo/classification/cti/331003info:eu-repo/classification/cti/331003La presente investigación determina la concentración de colágeno hidrolizado. La raspa se obtuvo de una tenería local, fue acondicionada para el proceso de extracción. Se probaron 8 condiciones de hidrólisis a base de KC4H5O6 y NaOH por 24 h, 25 °C y 250 rpm, seguida de una precipitación química con HCl 1.0M para separar el cromo en forma de sales y un proceso de filtración. Se obtuvo producto proteico sólido y proteína hidrolizada líquida. El análisis de muestra sólida con FT-IR presentó enlaces de vibración entre 1500 a1850 cm-1. En las proteínas, el grupo amida (C=O) aparece alrededor de 1650 cm-1. El método de Bradford proporcionó concentraciones de proteína hidrolizada en producto líquido por condición evaluada: 69.80 g/L (NaOH 1.0M /KC4H5O6 2.5M), 61.10 g/L (NaOH 0.1M /KC4H5O6 2.5M), 30.95 g/L (NaOH 0.05M /KC4H5O6 0.5M) y 10 g/L (NaOH 0.8M), 4.7 g/L (NaOH 1.7 M /KC4H5O6 1.5 M), 1.0 g/L (NaOH 0.5M /KC4H5O6 3.1M), 0.0 (NaOH 0.17M /KC4H5O6 1.5 M), 0.0 (NaOH 5 M /KC4H5O6 3.1 M). Aplicando cromatografía iónica con detector electroquímico Gold AAA aminoacids se obtuvieron las concentraciones de aminoácidos predominantes.2020info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionapplication/pdfhttp://ciatec.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1019/215reponame:Repositorio Institucional de CIATECinstname:Centro de Innovación Aplicada en Tecnologías Competitivasinstacron:CIATECspainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0oai:ciatec.repositorioinstitucional.mx:1019/2152024-08-07T00:57:45Z |
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La presente investigación determina la concentración de colágeno hidrolizado. La raspa se obtuvo de una tenería local, fue acondicionada para el proceso de extracción. Se probaron 8 condiciones de hidrólisis a base de KC4H5O6 y NaOH por 24 h, 25 °C y 250 rpm, seguida de una precipitación química con HCl 1.0M para separar el cromo en forma de sales y un proceso de filtración. Se obtuvo producto proteico sólido y proteína hidrolizada líquida. El análisis de muestra sólida con FT-IR presentó enlaces de vibración entre 1500 a1850 cm-1. En las proteínas, el grupo amida (C=O) aparece alrededor de 1650 cm-1. El método de Bradford proporcionó concentraciones de proteína hidrolizada en producto líquido por condición evaluada: 69.80 g/L (NaOH 1.0M /KC4H5O6 2.5M), 61.10 g/L (NaOH 0.1M /KC4H5O6 2.5M), 30.95 g/L (NaOH 0.05M /KC4H5O6 0.5M) y 10 g/L (NaOH 0.8M), 4.7 g/L (NaOH 1.7 M /KC4H5O6 1.5 M), 1.0 g/L (NaOH 0.5M /KC4H5O6 3.1M), 0.0 (NaOH 0.17M /KC4H5O6 1.5 M), 0.0 (NaOH 5 M /KC4H5O6 3.1 M). Aplicando cromatografía iónica con detector electroquímico Gold AAA aminoacids se obtuvieron las concentraciones de aminoácidos predominantes. |
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