| Sumario: | Algunas proteínas alimentarias, como las del lactosuero, presentan en su secuencia de amino ácidos fragmentos peptídicos con potencial antidiabético y antihipertensivo por su capacidad para inhibir la enzima Dipeptidil Peptidasa IV (DPP-IV) y la enzima Convertidora de Angiotensina (ECA), respectivamente. Se ha reportado que estos péptidos pueden ser liberados de las proteínas del lactosuero con el uso de enzimas de origen animal (e.g., pepsina, tripsina) pero con una limitada eficiencia y que las proteasas provenientes de plantas tienen un potencial para este fin biotecnológico. Por lo tanto, el objetivo del trabajo de investigación es evaluar la eficiencia de extractos enzimáticos de trompillo (Solanum eleagnifolium), melón blanco (Cucumis melo), y papaína sobre las proteínas de lactosuero para producir péptidos inhibidores de las enzimas DPP-IV y ECA in vitro. Se evaluó la capacidad hidrolítica de proteasas vegetales provenientes de trompillo, melón blanco y papaína, y pepsina como referencia, sobre las proteínas del lactosuero, mediante el grado de hidrólisis (% GH) y perfil hidrolítico (SDS-PAGE). Se obtuvieron fracciones <3 kDa y fracciones por cromatografía de exclusión molecular de los hidrolizados producidos, a los cuales se les evaluó el potencial antihipertensivo y antidiabético mediante la capacidad inhibitoria (IC50) de ECA y DPP-IV in vitro. Los perfiles hidrolíticos evidencian que las proteasas vegetales presentaron una mayor capacidad hidrolítica sobre la α-Lactoalbúmina y β-Lactoglobulina en comparación con pepsina (control). Por otro lado, el % GH fue mayor (ρ<0.05) en los hidrolizados con melón (7.8%) y papaína (6.7%) respecto al hidrolizado con pepsina (4.7%), sin embargo, este último no presentó diferencias significativas (ρ≥0.05) con el hidrolizado con trompillo (3.9%). Se observó que en todos los hidrolizados, así como en la fracción <3 kDa de los mismos, mayor inhibición de la actividad de la ECA con respecto a la inhibición de la enzima DPP-IV (ρ<0.05). Por otro lado, la fracción 4 (fracción peptídica de menor tamaño molecular teórico) obtenida por cromatografía de exclusión molecular, presentó la mayor actividad inhibitoria en ambas enzimas, al mostrar los valores de IC50 más bajos de 0.029 y 0.007 mg/mL para DPP-IV y ECA respectivamente. Además, se observó una fuerte asociación (r=0.9588) entre la inhibición de la actividad de ECA y 14 DPP-IV.
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