Caracterización bioquímica y molecular de una esterasa fúngica. Aplicación en la industria papelera

Leída en Universidad Complutense de Madrid. Facultad de Ciencias Biológicas el 06-26-2006; 217 págs.

Detalles Bibliográficos
Autor: Calero-Rueda, Olga
Tipo de recurso: tesis doctoral
Fecha de publicación:2006
País:España
Institución:Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)
Repositorio:DIGITAL.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC
OAI Identifier:oai:digital.csic.es:10261/40203
Acceso en línea:http://hdl.handle.net/10261/40203
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:Bioquímica molecular
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spelling Caracterización bioquímica y molecular de una esterasa fúngica. Aplicación en la industria papeleraCalero-Rueda, OlgaBioquímica molecularindustria papeleraLeída en Universidad Complutense de Madrid. Facultad de Ciencias Biológicas el 06-26-2006; 217 págs.En este trabajo se describe una nueva esterasa fúngica producida en cultivos líquidos del hongo Ophiostoma piceae. Los preparados enzimáticos comercializados hasta la fecha, aunque son eficaces en el control biológi-co del pitch en coníferas, no rinden buenos resultados en las maderas de frondosas. Este hecho motivó la búsqueda de una enzima capaz de de-gradar los compuestos involucrados en la formación de depósitos en es-tas especies vegetales. Estudios preliminares pusieron de manifiesto la actividad enzimática del hongo O. piceae sobre ésteres de p-nitrofenol y oleato de colesterilo. Éste último fue escogido como modelo de los éste-res de esteroles presentes en los extraíbles de la madera de Eucaliptus globulus, especie empleada mayoritariamente en España para la produc-ción de pasta de papel. Inicialmente se estudiaron varias actividades enzimáticas, utilizando un medio basal que contenía glucosa, como fuente de carbono y aceite de oliva, como inductor. En estas condiciones, se purificó y caracterizó u-na única enzima. Ésta mostraba una elevada afinidad sobre triglicéridos y ésteres de esteroles. La degradación de mezclas complejas de estos compuestos, presentes en los extraíbles y pastas de papel de diferentes especies vegetales, evidenciaron la posible aplicación de la esterasa en el control biológico del pitch en madera de frondosas y coníferas. La determinación del extremo N-terminal de la proteína y péptidos in-ternos, resultado de la hidrólisis de la misma, permitieron obtener una sonda de DNA específica. De esta forma, se pudo llevar a cabo la se-cuenciación del gen de la esterasa de O. piceae. La comparación con los genes de otras esterasas mostró una homología de aproximadamente un 40% con los que codifican las lipasas de Candida rugosa y Geotrichum candidum. A partir de estos estudios, se pudieron identificar los residuos implicados en la catálisis de la enzima. El modelo estructural de la este-rasa, construido a partir de las estructuras cristalográficas de las lipasas CRL1 y CRL3 de C. rugosa, permitió englobar a la enzima en la familia de las α/β hidrolasas, así como identificar algunos de los aminoácidos responsables de su especificidad de sustrato.Beca Técnicos especializados Comunidad de Madrid y contrato adscrito proyecto europeo QLRT-1999-01357Peer reviewedUniversidad Complutense de MadridMartínez, María Jesús201120112006info:eu-repo/semantics/doctoralThesishttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06http://hdl.handle.net/10261/40203reponame:DIGITAL.CSIC. Repositorio Institucional del CSICinstname:Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC)Españolinfo:eu-repo/semantics/openAccessoai:digital.csic.es:10261/402032026-05-22T06:33:51Z
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