Las deubiquitinasas como posibles dianas terapéuticas para la enfermedad de Lafora

[ES] La enfermedad de Lafora es una forma rara y mortal de epilepsia mioclónica progresiva caracterizada por la acumulación de cuerpos de poliglucosanos (PGBs) en el cerebro. Aparece en la adolescencia temprana y presenta una herencia autosómica recesiva. Hasta el momento, se han identificado dos ge...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Aznar Córdoba, Silvia
Tipo de recurso: tesis de maestría
Fecha de publicación:2025
País:España
Institución:Universitat Politècnica de València (UPV)
Repositorio:RiuNet. Repositorio Institucional de la Universitat Politécnica de Valéncia
Idioma:español
OAI Identifier:oai:riunet.upv.es:10251/228591
Acceso en línea:https://riunet.upv.es/handle/10251/228591
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:Enfermedad de Lafora
Deubiquitinasas
Ubiquitinación
Cuerpos de poliglucosanos
Laforina
Malina.
Lafora disease
Deubiquitinases
Ubiquitination
Polyglucosan bodies
Laforin
Malin
Máster Universitario en Biotecnología Biomédica-Màster Universitari en Biotecnologia Biomèdica
Descripción
Sumario:[ES] La enfermedad de Lafora es una forma rara y mortal de epilepsia mioclónica progresiva caracterizada por la acumulación de cuerpos de poliglucosanos (PGBs) en el cerebro. Aparece en la adolescencia temprana y presenta una herencia autosómica recesiva. Hasta el momento, se han identificado dos genes cuyas mutaciones son responsables de esta patología: EPM2A y EPM2B. Dichos genes codifican respectivamente para las proteínas laforina (una fosfatasa dual) y malina (una E3-ubiquitín ligasa), que trabajan en conjunto formando un complejo funcional, donde laforina recluta sustratos para ser ubiquitinados por malina. El estudio de la fisiopatología de la enfermedad de Lafora ha revelado una serie de alteraciones en varios procesos clave relacionadas con esta enfermedad: disfunción metabólica, disfunción mitocondrial, alteración de la transmisión glutamatérgica, neuroinflamación y disfunción proteostática. No obstante, todavía queda mucho por esclarecer respecto a los mecanismos moleculares subyacentes a estas alteraciones y, hasta la fecha, no se ha podido desarrollar un tratamiento eficaz contra la enfermedad. El presente trabajo se centra en el estudio de la disfunción proteostática y su relación con las alteraciones del metabolismo del glucógeno. En particular, se enfoca en el proceso de ubiquitinación, donde, además de las E3 ligasas como malina, participan otro tipo de proteínas, las deubiquitinasas (DUBs), enzimas responsables de eliminar las etiquetas de ubiquitina de los sustratos modificados, desempeñando un papel regulador en este sistema. En la enfermedad de Lafora, la ausencia de un complejo funcional formado por laforina y malina genera un desequilibrio en la maquinaria de ubiquitinación, contribuyendo a la patogénesis de la enfermedad. El objetivo principal de este trabajo es investigar y caracterizar las posibles DUBs capaces de actuar específicamente sobre los sustratos previamente ubiquitinados por el complejo laforina-malina, con la finalidad de profundizar en la comprensión de los mecanismos fisiológicos implicados y proponer nuevas dianas terapéuticas. Para alcanzar este objetivo, se llevaron a cabo ensayos de prevención de la ubiquitinación mediada por el complejo laforina-malina, utilizando diferentes DUBs seleccionadas como posibles candidatas: USP37, OTUD3 y UCHL1. Adicionalmente, se realizaron ensayos de interacción proteína-proteína mediante cromatografía de afinidad para estudiar la posible interacción entre el complejo laforina-malina y algunas DUBs candidatas. Finalmente, se caracterizó la localización y distribución intracelular de las DUBs seleccionadas y si esta cambiaba por acción del complejo laforina-malina. En conjunto, estos ensayos sugieren a OTUD3 como una candidata prometedora como diana terapéutica para la enfermedad de Lafora, abriendo la puerta a futuros estudios que exploren su actividad funcional en condiciones que se aproximen al entorno fisiológico. Del mismo modo, aunque los ensayos de ubiquitinación con UCHL1 no arrojaron resultados concluyentes, su colocalización aparente a nivel subcelular con malina y laforina apoya la realización de estudios complementarios.