Insights into the FMNAT active site of FADSynthase: aromaticity is essential for flavin bindingand catalysis
16 p.-9 fig.-3 tab.
| Autores: | , , |
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2020 |
| País: | España |
| Institución: | Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) |
| Repositorio: | DIGITAL.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC |
| OAI Identifier: | oai:digital.csic.es:10261/233124 |
| Acceso en línea: | http://hdl.handle.net/10261/233124 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Flavin biosynthesis Prokaryotic FAD synthase Eukaryotic ATP:FMN:adenylyltransferase Aromatic residues Isoalloxazine Binding Rational mutagenesis Isothermal titration calorimetry Steady-state kinetics |
| Sumario: | 16 p.-9 fig.-3 tab. |
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