Purificación y caracterización de la D-Aminoácido Oxidasa de "Rhodotorula gracilis" (ATCC 26217)
El método de producción, extracción y purificación de la D-Aminoácido Oxidasa a partir de células de Rhodotorula gracilis se ha optimizado. También se ha puesto a punto un método de purificación de la enzima clonado en células de Escherichia coli. Se ha realizado una caracterización estructural y fu...
| Autor: | |
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| Tipo de recurso: | tesis doctoral |
| Fecha de publicación: | 2003 |
| País: | España |
| Institución: | Universidad Complutense de Madrid (UCM) |
| Repositorio: | Docta Complutense |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:docta.ucm.es:20.500.14352/62454 |
| Acceso en línea: | https://hdl.handle.net/20.500.14352/62454 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Biología molecular Bioquímica Cefalosporinas Enzimas Bioquímica (Biología) Biología molecular (Biología) 2302 Bioquímica 2415 Biología Molecular |
| Sumario: | El método de producción, extracción y purificación de la D-Aminoácido Oxidasa a partir de células de Rhodotorula gracilis se ha optimizado. También se ha puesto a punto un método de purificación de la enzima clonado en células de Escherichia coli. Se ha realizado una caracterización estructural y funcional de la enzima usando, entre otros, estudios cinéticos de modificación química, de unión de cofactor y de mutagénesis dirigida. Los efectos de inhibición por producto y de inactivación ejercidos por el peróxido de hidrógeno también se han estudiado. Integrando los resultados obtenidos con los publicados anteriormente para ésta y otras oxidasas, se ha podido sugerir un modelo de mecanismo químico para la oxidación de D-aminoácidos catalizada por esta enzima.# |
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