Caracterización de G3BP1 como un nuevo factor de interacción con el IRES

Tesis Doctoral inédita leída en la Universidad Autónoma de Madrid, Facultad de Ciencias, Departamento de Biología Molecular. Fecha de lectura: 31-03-2017

Detalles Bibliográficos
Autor: Galán Casán, Alfonso
Tipo de recurso: tesis doctoral
Fecha de publicación:2017
País:España
Institución:Universidad Autónoma de Madrid
Repositorio:Biblos-e Archivo. Repositorio Institucional de la UAM
Idioma:español
OAI Identifier:oai:repositorio.uam.es:10486/683416
Acceso en línea:http://hdl.handle.net/10486/683416
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:Células - Estudios - Tesis doctorales
Biología y Biomedicina / Biología
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spelling Caracterización de G3BP1 como un nuevo factor de interacción con el IRESGalán Casán, AlfonsoCélulas - Estudios - Tesis doctoralesBiología y Biomedicina / BiologíaTesis Doctoral inédita leída en la Universidad Autónoma de Madrid, Facultad de Ciencias, Departamento de Biología Molecular. Fecha de lectura: 31-03-2017Caracterización de G3BP1 como un nuevo factor de interacción con el IRES Los sitios de entrada interna al ribosoma (IRES) son regiones del RNA que actúan en cis. Fueron inicialmente caracterizados en el genoma de los picornavirus, y reclutan la maquinaria de traducción con la ayuda de factores de actuación en trans del IRES (ITAFs). Los ITAFs son proteínas de unión a RNA (RBP) que forman parte de complejos macromoleculares que determinan el destino del mRNA. La proteína 1 de unión al dominio SH3 de la GTPasa de Ras (G3BP1) pertenece a una familia de RBPs que acoplan la señalización de receptores asociados a tirosín quinasas con el metabolismo del mRNA. G3BP1 contiene en su extremo C-terminal dos motivos de unión a RNA, un motivo de reconocimiento de RNA (RRM) y un motivo rico en arginina-glicina (RGG). G3BP1 está localizada en gránulos de estrés (SGs) y contribuye a su ensamblaje. Los SGs son agregados citoplásmicos que contienen complejos de pre-iniciación detenidos; se ha propuesto que sirven como depósitos transitorios del mRNA durante la respuesta a estrés. En los últimos años se ha descrito que en células infectadas por picornavirus el ensamblaje y la función de SGs se modula a la vez que aumenta la eficiencia de replicación viral. G3BP1 se identificó unida al dominio 5 (d5) del IRES del virus de la fiebre aftosa (FMDV) en ensayos de riboproteómica. Utilizando ensayos de movilidad electroforética y de entrecruzamiento por luz UV hemos demostrado que G3BP1 interacciona con distintos dominios del IRES de FMDV. Mediante análisis mutacional se ha confirmado que el sitio preferente de unión se encuentra en la región de cadena sencilla del d5. G3BP1 también interaccionó con el IRES del virus de hepatitis C (HCV). Análisis funcionales de traducción in vivo e in vitro usando RNAs bi- y mono-cistrónicos han revelado que G3BP1 es un inhibidor de la traducción dependiente de IRES y dependiente de cap. Ensayos de co-precipitación demostraron que G3BP1 puede interaccionar con la proteína de unión al tramo de polipirimidinas (PTB) y con el factor de inicio de la traducción eucariótico 4B (eIF4B) de manera directa. Ambas proteínas son estimuladoras de la traducción dependiente de IRES. G3BP1 se proteoliza durante la infección por FMDV, originando un fragmento carboxilo-terminal (Ct) que presenta los motivos de unión a RNA y otro, amino-terminal (Nt). Solamente el fragmento Ct-G3BP1 interacciona de manera directa con las proteínas PTB y eIF4B. Sin embargo ambos fragmentos muestran la capacidad de inhibir la traducción dependiente de IRES y de cap, tanto in vivo como in vitro.Martínez-Salas, E.Departamento de Biología MolecularFacultad de CienciasUAM-CSIC. Centro de Biología Molecular Severo Ochoa (CBM)20172017-03-31doctoral thesishttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06NAhttp://purl.org/coar/version/c_be7fb7dd8ff6fe43info:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10486/683416reponame:Biblos-e Archivo. Repositorio Institucional de la UAMinstname:Universidad Autónoma de MadridEspañolspaopen accesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2info:eu-repo/semantics/openAccessoai:repositorio.uam.es:10486/6834162026-06-23T12:46:27Z
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