Statistical Physics of Water in Hydrophobic Nano-Confinement and at Proteins Interfaces

[spa] El agua es, probablemente, el líquido más importante para la vida. Afecta el clima y la morfología de la Tierra, es fundamental en muchas tecnologías y desarrolla un papel fundamental en los procesos biológicos. A pesar de su importancia y abundancia su comportamiento sigue siendo difícil de e...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: Bianco, Valentino
Tipo de recurso: tesis doctoral
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2013
País:España
Institución:Universidad de Barcelona
Repositorio:Dipòsit Digital de la UB
OAI Identifier:oai:diposit.ub.edu:2445/45263
Acceso en línea:https://hdl.handle.net/2445/45263
http://hdl.handle.net/10803/120095
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:Aigua
Proteïnes
Hidrogen
Enllaços d'hidrogen
Water
Proteins
Hydrogen
Hydrogen bonding
Descripción
Sumario:[spa] El agua es, probablemente, el líquido más importante para la vida. Afecta el clima y la morfología de la Tierra, es fundamental en muchas tecnologías y desarrolla un papel fundamental en los procesos biológicos. A pesar de su importancia y abundancia su comportamiento sigue siendo difícil de entender respecto a los fluidos simples, del tipo argón (el agua tiene más de sesenta anomalías). En esta tesis proponemos un modelo de grano-grueso capaz de captar algunas características microscópicas de la interacción agua-agua en una interfaz hidrofóbica. Hemos analizado el diagrama de fases por baja temperatura de una mono-capa de agua confinada entre paredes paralelas hidrófobas encontrando un punto crítico líquido-líquido en la región sobre-enfriada, al final de una línea de transición de primer orden entre dos fases líquidas. El punto critico pertenece a la clase de universalidad Ising en dos dimensiones sólo por tamaño de las paredes muy grandes. Sorprendentemente, aumentando el confinamiento, la clase de universalidad desvía hacia la de Ising en tres dimensiones. Presentamos una descripción geométrica de la región de moléculas correladas en la monocapa sobreenfriada. Nuestros resultados enseñan que la línea de transición líquido-líquido y la línea Widom (su continuación analítica) se caracterizan por una línea de percolación, donde la distribución de los clúster decae según ley de potencia. Esta línea marca la región donde las fluctuaciones de puentes de hidrógeno se extienden por toda la red. Finalmente hemos estudiado cómo la red de puentes de hidrógeno puede estabilizar el estado nativo de una proteína, en función de la variación de la interacción agua-agua en la interfaz hidrofóbica y del aumento de densidad del agua interfacial al aumentar la presión. El modelo muestra que la proteína se desnaturaliza a alta y baja temperatura, y a alta y a baja presión, reproduciendo las características de desnaturalización observadas en los experimentos. La región de estabilidad de la proteína, tiene una forma elíptica de acuerdo con la teoría.