Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona

La captura de azufre desde la L-Cys y su movilización son procesos esenciales para la viabilidad celular. Algunos de los componentes biológicos que necesitan de azufre son los clusters [Fe-S], los cuales se encuentran involucrados en procesos celulares cruciales. La cisteína desulfurasa es una enzim...

Descripción completa

Detalles Bibliográficos
Autor: López Estepa, Miguel
Tipo de recurso: tesis doctoral
Fecha de publicación:2018
País:España
Institución:Universidad Complutense de Madrid (UCM)
Repositorio:Docta Complutense
Idioma:español
OAI Identifier:oai:docta.ucm.es:20.500.14352/16125
Acceso en línea:https://hdl.handle.net/20.500.14352/16125
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:577.1(043.2)
Bioquímica
Biochemistry
Bioquímica (Química)
id ES_2e2ebf2eb035e28512b92d8ec971c6f3
oai_identifier_str oai:docta.ucm.es:20.500.14352/16125
network_acronym_str ES
network_name_str España
repository_id_str
spelling Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interaccionaLópez Estepa, Miguel577.1(043.2)BioquímicaBiochemistryBioquímica (Química)La captura de azufre desde la L-Cys y su movilización son procesos esenciales para la viabilidad celular. Algunos de los componentes biológicos que necesitan de azufre son los clusters [Fe-S], los cuales se encuentran involucrados en procesos celulares cruciales. La cisteína desulfurasa es una enzima capaz de extraer los átomos de azufre del sustrato L-Cys y así donarlo a proteínas aceptoras. En la bacteria Escherichia coli se encuentran tres sistemas de movilización de azufre dependientes de la actividad cisteína desulfurasa (Isc, Suf y CSD). El sistema Isc es el sistema constitutivo, mientras que Suf es el sistema que actúa bajo condiciones de estrés oxidativo o por falta de hierro. En esta tesis doctoral, el último de los sistemas, CSD, el menos conocido de los tres, ha sido estudiado en profundidad. El sistema CSD se compone de las proteínas CsdA y CsdE, codificadas por el operón csdAE. La cisteína desulfurasa del sistema CSD, CsdA, es una enzima homodimérica dependiente de PLP, la cual actúa como un donador de azufre, mientras que CsdE es la proteína que capta los átomos de azufre de la desulfurasa, estimulando la actividad de ésta última. Estas dos proteínas forman un heterotetrámero estable. La transferencia de azufre através del sistema CSD involucra un primer paso de desulfuración de la L-cisteína, resultando en la persulfuración de la Cys358 de CsdA, y en un segundo proceso por el cual el persulfuro es cedido a la Cys61 de CsdE vía reacción de transpersulfuración. CsdE persulfurada es capaz de transferir el átomo de azufre a otras dianas. En adición, hemos estudiado proteínas claves que interaccionan con las proteínas del sistema CSD. La más destacada de estas proteínas es TcdA (anteriormente conocida como CsdL), una treonilcarbamoiladenosina deshidratasa. TcdA está codificada por un gen adyacente al operón CSD y transcrito en dirección opuesta. TcdA cataliza la ciclación de la base t6A, modificación encontrada en moléculas de ARN de transferencia (ARNt). La modificación ciclada, ct6A, predominantemente encontrada en la base A37 del stem-loop del anticodón de ARNts que reconocen codones de tipo ANN, cumple funciones de fidelidad y eficacia en el proceso de traducción...Universidad Complutense de MadridVega Fernández, Mª CristinaUniversidad Complutense de Madrid20182018-09-0520182018-09-05doctoral thesishttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttps://hdl.handle.net/20.500.14352/16125reponame:Docta Complutenseinstname:Universidad Complutense de Madrid (UCM)Españolspaopen accesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2info:eu-repo/semantics/openAccessoai:docta.ucm.es:20.500.14352/161252026-06-02T12:44:21Z
dc.title.none.fl_str_mv Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona
title Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona
spellingShingle Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona
López Estepa, Miguel
577.1(043.2)
Bioquímica
Biochemistry
Bioquímica (Química)
title_short Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona
title_full Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona
title_fullStr Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona
title_full_unstemmed Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona
title_sort Estudio estructural y funcional del sistema de transferencia de azufre CSD ("Cysteine Sulfinate Desulfinase") de "E. coli" y proteínas con las que interacciona
dc.creator.none.fl_str_mv López Estepa, Miguel
author López Estepa, Miguel
author_facet López Estepa, Miguel
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Vega Fernández, Mª Cristina
Universidad Complutense de Madrid
dc.subject.none.fl_str_mv 577.1(043.2)
Bioquímica
Biochemistry
Bioquímica (Química)
topic 577.1(043.2)
Bioquímica
Biochemistry
Bioquímica (Química)
description La captura de azufre desde la L-Cys y su movilización son procesos esenciales para la viabilidad celular. Algunos de los componentes biológicos que necesitan de azufre son los clusters [Fe-S], los cuales se encuentran involucrados en procesos celulares cruciales. La cisteína desulfurasa es una enzima capaz de extraer los átomos de azufre del sustrato L-Cys y así donarlo a proteínas aceptoras. En la bacteria Escherichia coli se encuentran tres sistemas de movilización de azufre dependientes de la actividad cisteína desulfurasa (Isc, Suf y CSD). El sistema Isc es el sistema constitutivo, mientras que Suf es el sistema que actúa bajo condiciones de estrés oxidativo o por falta de hierro. En esta tesis doctoral, el último de los sistemas, CSD, el menos conocido de los tres, ha sido estudiado en profundidad. El sistema CSD se compone de las proteínas CsdA y CsdE, codificadas por el operón csdAE. La cisteína desulfurasa del sistema CSD, CsdA, es una enzima homodimérica dependiente de PLP, la cual actúa como un donador de azufre, mientras que CsdE es la proteína que capta los átomos de azufre de la desulfurasa, estimulando la actividad de ésta última. Estas dos proteínas forman un heterotetrámero estable. La transferencia de azufre através del sistema CSD involucra un primer paso de desulfuración de la L-cisteína, resultando en la persulfuración de la Cys358 de CsdA, y en un segundo proceso por el cual el persulfuro es cedido a la Cys61 de CsdE vía reacción de transpersulfuración. CsdE persulfurada es capaz de transferir el átomo de azufre a otras dianas. En adición, hemos estudiado proteínas claves que interaccionan con las proteínas del sistema CSD. La más destacada de estas proteínas es TcdA (anteriormente conocida como CsdL), una treonilcarbamoiladenosina deshidratasa. TcdA está codificada por un gen adyacente al operón CSD y transcrito en dirección opuesta. TcdA cataliza la ciclación de la base t6A, modificación encontrada en moléculas de ARN de transferencia (ARNt). La modificación ciclada, ct6A, predominantemente encontrada en la base A37 del stem-loop del anticodón de ARNts que reconocen codones de tipo ANN, cumple funciones de fidelidad y eficacia en el proceso de traducción...
publishDate 2018
dc.date.none.fl_str_mv 2018
2018-09-05
2018
2018-09-05
dc.type.none.fl_str_mv doctoral thesis
http://purl.org/coar/resource_type/c_db06
dc.type.openaire.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
format doctoralThesis
dc.identifier.none.fl_str_mv https://hdl.handle.net/20.500.14352/16125
url https://hdl.handle.net/20.500.14352/16125
dc.language.none.fl_str_mv Español
spa
language_invalid_str_mv Español
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv open access
http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.rights.openaire.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
rights_invalid_str_mv open access
http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad Complutense de Madrid
publisher.none.fl_str_mv Universidad Complutense de Madrid
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Docta Complutense
instname:Universidad Complutense de Madrid (UCM)
instname_str Universidad Complutense de Madrid (UCM)
reponame_str Docta Complutense
collection Docta Complutense
repository.name.fl_str_mv
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1869405386773102592
score 15,300719