Novel Bacillus thuringiensis cry genes and their insecticidal potency against Coleoptera
Bacillus thuringiensis (Bt) se distingue de otras bacterias del género Bacillus por su capacidad de sintetizar d-endotoxinas (Cry y Cyt) que característicamente se agregan formando uno o más cristales paraesporales. Todas estas proteínas han sido clasificadas en distintas familias las cuales tienen...
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| Tipo de recurso: | tesis doctoral |
| Fecha de publicación: | 2020 |
| País: | España |
| Institución: | Universidad Pública de Navarra |
| Repositorio: | Academica-e. Repositorio Institucional de la Universidad Pública de Navarra |
| OAI Identifier: | oai:academica-e.unavarra.es:2454/37110 |
| Acceso en línea: | https://hdl.handle.net/2454/37110 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Bacillus thuringiensis Coleoptera Proteínas insecticidas Toxinas Bt Genes cry Insecticidal proteins Bt toxins Cry genes |
| Sumario: | Bacillus thuringiensis (Bt) se distingue de otras bacterias del género Bacillus por su capacidad de sintetizar d-endotoxinas (Cry y Cyt) que característicamente se agregan formando uno o más cristales paraesporales. Todas estas proteínas han sido clasificadas en distintas familias las cuales tienen actividad contra insectos de distintos órdenes, incluido el orden Coleoptera. En esta tesis doctoral se ha realizado una revisión actualizada de todas las proteínas insecticidas, que produce Bt, para las cuales se ha descrito actividad contra especies del orden Coleoptera. El objetivo de la tesis ha sido realizar una búsqueda de nuevos genes cry con la finalidad de aumentar la batería de toxinas Bt disponibles para el control de las plagas causadas por coleópteros. Dicha búsqueda se ha centrado en dos cepas Bt, seleccionadas en un screening previo, para lo cual se abordó la secuenciación masiva del DNA genómico de cada una de ellas. El contenido génico de la cepa BM311.1 reveló la presencia un gen nuevo cry7 que codificaba para una proteína que se denominó Cry7Aa2 por compartir una identidad del 98% con la proteína Cry7Aa1 previamente descrita. A pesar de esta elevada identidad, estas dos proteínas mostraron diferencias en su actividad contra larvas de Leptinotarsa decemlineata. Mientras que la proteína Cry7Aa1 solo es tóxica cuando el cristal ha sido previamente solubilizado in vitro, la proteína Cry7Aa2 es tóxica directamente tras ser ingerida en forma de cristal. Esto representa una clara ventaja práctica de Cry7Aa2, con vistas a su utilización como bioinsecticida, mientras que ambas son igualmente útiles para la obtención de plantas transgénicas resistentes frente a L. decemlineata. Los resultados de este trabajo son científicamente relevantes y pueden ser utilizados para el diseño de nuevas estrategias para el control de plagas de insectos, ya sea creando nuevos bioinsecticidas o construyendo nuevas plantas transgénicas. |
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