Endopoligalacturonasa y pectinesterasa de aspergillus niger

La endopolimetilgalacturonasa (Endo PMG) EC 3.2.1.41 fue producida por fermentación en cultivo sumergido en erlenmeyers, empleando como inoculo esporas de una cepa nativa de Aspergillus niger (1xl05 esporas/ml), y como única fuente de carbono pectina cítrica comercial. La purificación parcial de la...

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Detalles Bibliográficos
Autores: Lozano Química, Adriana, López, Elizabeth
Tipo de recurso: artículo
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2001
País:Colombia
Institución:Universidad Nacional de Colombia
Repositorio:Repositorio UN
Idioma:español
OAI Identifier:oai:repositorio.unal.edu.co:unal/40916
Acceso en línea:https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/40916
http://bdigital.unal.edu.co/31013/
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:Pectinases
Polygalacturonase
Polymethylgalacturonase
Pectolytic enzymes
Pectic enzymes
Aspergillus niger
Pectinasas
poligalacturonasa polimetilgalacturonasa
enzimas pectolíticas
enzimas pécticas
Descripción
Sumario:La endopolimetilgalacturonasa (Endo PMG) EC 3.2.1.41 fue producida por fermentación en cultivo sumergido en erlenmeyers, empleando como inoculo esporas de una cepa nativa de Aspergillus niger (1xl05 esporas/ml), y como única fuente de carbono pectina cítrica comercial. La purificación parcial de la enzima se llevó a cabo por precipitación con sulfato de amonio (20%) y cromatografía en columna con Sephadex G-75 y DEAE-Sephadex A-50. Se observó la presencia de dos isoenzimas. La producción de pectinesterasa (PE) EC 3.1.1.11 fue baja en las condiciones de fermentación utilizadas. El extracto crudo de la fermentación presentó dos valores de pH con máxima actividad para endo-PMG a 4.5 y 6.3, temperatura óptima entre 40 y 45°C, estabilidad en un rango de pH de 2.0 a 10.0 y en un rango de temperatura de 20 a 65°C. La enzima se inactiva completamente a 70 °C. Los iones sodio en concentraciones superiores a 0.1M mostraron efecto inhibitorio para endo-PMG.