Participación del complejo piruvato deshidrogenasa de aeromonas caviae st en resistencia telurito de postasió (k2teo3)
El telurito de potasio (K2TeO 3) es altamente tóxico para la mayoría de los seres vivos. Aunque se desconoce el mecanismo de toxicidad especifico, recientemente se ha demostrado que estaría dado, al menos en parte, por el establecimiento de un estrés oxidativo. Aeromonas caviae ST, el microorganismo...
| Autor: | |
|---|---|
| Tipo de recurso: | tesis doctoral |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2008 |
| País: | Chile |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:repositorio.anid.cl:10533/179261 |
| Acceso en línea: | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/cl/ https://hdl.handle.net/10533/179261 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Sumario: | El telurito de potasio (K2TeO 3) es altamente tóxico para la mayoría de los seres vivos. Aunque se desconoce el mecanismo de toxicidad especifico, recientemente se ha demostrado que estaría dado, al menos en parte, por el establecimiento de un estrés oxidativo. Aeromonas caviae ST, el microorganismo utilizado en este estudio es altamente resistente a K2TeO3 y extractos crudos de esta bacteria catalizan la reducción de K2TeO3 in vitro. Se obtuvo fracciones con actividad telurito red uctasa que presentan 3 polipéptidos mayoritarios asociados a la actividad. Estos fueron identificados como los componentes El, E2 y E3 del complejo piruvato deshidrogenasa de Aeromonas, codificados por los genes aceE, aceF y IpdA, respectivamente. En esta Tesis se estudió la participación del complejo piruvato deshidrogenasa de A. caviae ST en la reducción de K2TeO3 y su relación con su resistencia al tóxico. Se determinó que la actividad telurito reductasa reside exclusivamente en el componente E3, sea cuando éste forma parte del complejo piruvato deshidrogenasa o se encuentra en forma independiente. La actividad telu rito red uctasa de E3 contribuye a la resistencia de A. caviae ST a K2TeO3 pero podría no ser el único mecanismo involucrado. La actividad reductasa se detectó también en componentes E3 de Geobacillus stearothermophiius, Zymomonas mobilis, Streptococcus pneumoniae y Escherichia coli, sugiriendo que esta actividad podría estar ampliamente distribuída en bacterias. A. caviae ST y E. coli expuestas a K2TeO3 exhiben una disminución de la actividad piruvato deshidrogenasa, sugiriendo que este complejo es un blanco intracelular del tóxico. Cuando E. coli expresa los genes aceE, aceF y IpdA de A. caviae ST se observa una disminución de las especies reactivas de oxígeno generadas por K2TeO3 El fenotipo de resistencia observado sugiere que los genes de A. caviae ST podrían representar un determinante de resistencia a K2TeO3 in vivo. Los resultados permiten concluir que si bien la exposición a K2TeO3 genera un daño de tipo oxidativo, en forma simultánea se establecería un estrés de tipo metabólico en la célula en que uno de los blancos intracelulares del tóxico estaría representado por el complejo de la piruvato deshidrogenasa. También permiten ampliar la visión sobre los mecanismos moleculares involucrados en resistencia bacteriana a K2TeO3 , relacionando por primera vez toxicidad y alteraciones de enzimas clave del metabolismo aeróbico. En relación a ello, a futuro se podría determinar si la exposición a K2TeO3 afecta la actividad de otras enzimas como aquellas involucradas en glicolisis y ciclo de Krebs, constituyendo de esta manera un nuevo enfoque para abordar el problema de la toxicidad de telurito de potasio. |
|---|