Purificação parcial, por dois diferentes métodos cromatográficos, da lipase produzida por Rhizopus sp.
Lipases, especialmente as de origem microbiana, são largamente utilizadas em processos e na obtenção de produtos para as indústrias química, cosmética, farmacêutica e alimentícia. A produção de enzimas de elevada pureza é importante, principalmente, do ponto de vista do controle dos processos (ausên...
| Authors: | , |
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| Format: | article |
| Status: | Published version |
| Publication Date: | 2004 |
| Country: | Brasil |
| Institution: | Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos (SBCTA) |
| Repository: | Food Science and Technology (Campinas) |
| Language: | Portuguese |
| OAI Identifier: | oai:scielo:S0101-20612004000200022 |
| Online Access: | http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612004000200022 |
| Access Level: | Open access |
| Keyword: | troca iônica DEAE Sepharose interação hidrofóbica Fenil Sepharose caracterização bioquímica |
| Summary: | Lipases, especialmente as de origem microbiana, são largamente utilizadas em processos e na obtenção de produtos para as indústrias química, cosmética, farmacêutica e alimentícia. A produção de enzimas de elevada pureza é importante, principalmente, do ponto de vista do controle dos processos (ausência de interferentes), porém as etapas necessárias à purificação, em geral, provocam perdas na atividade das enzimas e aumentam seu custo final. O objetivo deste trabalho foi propor a melhor metodologia de purificação para a lipase de Rhizopus sp. através do teste de dois diferentes métodos cromatográficos (troca iônica e interação hidrofóbica) e, ainda verificar o melhor planejamento estatístico para caracterização bioquímica da mesma. Foi possível purificar parcialmente a lipase de Rhizopus sp. com o uso de coluna de DEAE Sepharose (troca aniônica) e de FENIL Sepharose (interação hidrofóbica). A primeira, embora mais seletiva para a enzima em questão, parece provocar redução de sua atividade. A presença de maiores concentrações de íons Na+1 na fração purificada por FENIL Sepharose parece contribuir para o aumento de atividade da lipase. Embora os resultados obtidos por análise multivariável para determinação das características bioquímicas da lipase sejam compatíveis com a análise univariável, aquele planejamento não foi considerado indicado no presente caso. |
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