Purificação e caracterização de protease queratinolítica produzida por linhagem probiótica de Bacillus subtilis
A hidrólise enzimática de penas residuais da indústria avícola constitui uma alternativa ao descarte irregular e uma fonte rica em aminoácidos para a produção de rações animais. A presença de queratinases em linhagens bacterianas probióticas, pode, concomitantemente, permitir um melhor aproveitament...
| Autor: | |
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| Tipo de recurso: | tesis de maestría |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2015 |
| País: | Brasil |
| Institución: | Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS) |
| Repositorio: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS |
| Idioma: | portugués |
| OAI Identifier: | oai:www.lume.ufrgs.br:10183/129890 |
| Acceso en línea: | http://hdl.handle.net/10183/129890 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Queratinas Queratinase Peptídeo hidrolases Probióticos Proteólise Bacillus subtilis Keratinase Probiotic Degradation Purification |
| Sumario: | A hidrólise enzimática de penas residuais da indústria avícola constitui uma alternativa ao descarte irregular e uma fonte rica em aminoácidos para a produção de rações animais. A presença de queratinases em linhagens bacterianas probióticas, pode, concomitantemente, permitir um melhor aproveitamento de rações contendo queratina, devido a possibilidade de suplementação da dieta de animais monogástricos com tais microrganismos. Igualmente, proteases queratinolíticas possuem ampla utilização na indústria. Neste contexto, uma protease queratinolítica da linhagem probiótica FTC01PR01 de Bacillus subtilis foi purificada através de cromatografia líquida (Sephadex G-75 e DEAE Sepharose) e caracterizada por ensaio de proteólise em azocaseína com diversos interferentes, revelando uma serinoprotease com, aproximadamente, 31 kDa e atividade ótima a 60 °C em pH neutro e alcalino. Embora a enzima não seja termoestável, constatou-se que sua atividade é alterada na presença de íons manganês, apresentando estimulação em temperatura de 37 °C e aumento da termotolerância à 55°C. O crescimento do microrganismo em substratos queratinosos demonstrou eficiência para degradação de farinha de pena e penas brancas seguido por menor degradação de penas melânicas. Sendo constituído exclusivamente de α-queratina, o cabelo humano não sofreu proteólise. A enzima pode ser aplicada na indústria para a degradação de materiais recalcitrantes bem como a produção de ração animal. A efetividade do microrganismo in vivo para aumentar a digestibilidade da farinha de pena aliada a função probiótica, demanda mais estudos. |
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