Alérgenos recombinantes de Blomia tropicalis e Dermatophagoides pteronyssinus como possíveis marcadores de gravidade para doenças alérgicas

Introdução: As alergias aos ácaros da poeira doméstica, como Blomia tropicalis e Dermatophagoides pteronyssinus, representam um importante problema de saúde pública. A caracterização molecular e imunológica de alérgenos dessas duas espécies é crucial para aplicações clínicas. Objetivos: Expressar e...

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Detalles Bibliográficos
Autor: Sousa, Jennifer Emily Anunciação
Tipo de recurso: tesis de maestría
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2025
País:Brasil
Institución:Universidade Federal da Bahia (UFBA)
Repositorio:Repositório Institucional da UFBA
Idioma:portugués
OAI Identifier:oai:repositorio.ufba.br:ri/43008
Acceso en línea:https://repositorio.ufba.br/handle/ri/43008
Access Level:acceso abierto
Palabra clave:CNPQ::CIENCIAS DA SAUDE
Alergia a Ácaros
Ácaros da poeira doméstica
Proteínas recombinantes
Alergia
Blo t 41
Der p 20
Blomia tropicalis
Dermatophagoides pteronyssinus
Biomarcadores
Dust Mite Allergy
House dust mite
Recombinant Proteins
Allergy
Biomarkers
Descripción
Sumario:Introdução: As alergias aos ácaros da poeira doméstica, como Blomia tropicalis e Dermatophagoides pteronyssinus, representam um importante problema de saúde pública. A caracterização molecular e imunológica de alérgenos dessas duas espécies é crucial para aplicações clínicas. Objetivos: Expressar e purificar os alérgenos Blo t 41 e Der p 20 e comparar a reatividade IgE desses dois alérgenos em um coorte de pacientes alérgicos aos ácaros B. tropicalis e D. pteronyssinus. Materiais e Métodos: As sequências dos genes do Blo t 41 e Der p 20 foram clonadas em vetores pET21a(+) e expressas em E. coli BL21(DE3). Após teste de solubilidade, foi feita a purificação por cromatografia por troca iônica e exclusão por tamanho. A funcionalidade do Blo t 41 foi confirmada por ligação à quitina, rBlo t 41 e rDer p 20 passaram por um teste de estabilidade em temperatura ambiente e 4 ºC com amostras periódicas coletadas e a reatividade IgE foi determinada por ELISA indireto usando 222 soros de pacientes asmáticos alérgicos. Resultados e Conclusão: A expressão de rBlo t 41 (13 kDa) e rDer p 20 (40 kDa) foi bem-sucedida e confirmada. No teste de estabilidade do alérgeno rDer p 20 mostrou-se termicamente estável a temperatura ambiente e a 4ºC, já rBlo t 41 mostrou mais resistente a temperatura ambiente. O ensaio de ligação à quitina confirmou que rBlo t 41 é uma proteína funcional de ligação à quitina. Na análise sorológica, rBlo t 41 apresentou maior reatividade (59% em alérgicos; 18% em asmáticos alérgicos) que Der p 20 (37% e 12%, respectivamente), sendo identificado como um alérgeno majoritário de B. tropicalis. Der p 20 correlacionou-se fortemente com extratos de D. pteronyssinus em asmáticos leves. E. coli BL21(DE3) mostrou-se eficaz como vetor de expressão para produzir rBlo t 41 e rDer p 20 com alto rendimento. Considerando a capacidade de ligação a IgE em soros de pacientes alérgicos aos ácaros, esses alérgenos recombinantes podem ser utilizados em aplicações diagnósticas e explorados como potenciais marcadores de gravidade da doença.