Obtenção de nova fonte de peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii Desf. com alta atividade
Objetivou-se neste trabalho extrair peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii (COP), medir sua atividade, compará-la com a peroxidase de raiz forte (Horseradish peroxidase - HRP) e determinar o pH ótimo, a melhor solução extratora e o efeito de aditivos sobre a atividade da COP. Os resultados mo...
| Autores: | , , |
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| Formato: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2006 |
| País: | Brasil |
| Recursos: | Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos (SBCTA) |
| Repositorio: | Food Science and Technology (Campinas) |
| Idioma: | portugués |
| OAI Identifier: | oai:scielo:S0101-20612006000400003 |
| Acesso em linha: | http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612006000400003 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palavra-chave: | Copaifera langsdorffii peroxidase atividade enzimática horseradish peroxidase extrato vegetal |
| Resumo: | Objetivou-se neste trabalho extrair peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii (COP), medir sua atividade, compará-la com a peroxidase de raiz forte (Horseradish peroxidase - HRP) e determinar o pH ótimo, a melhor solução extratora e o efeito de aditivos sobre a atividade da COP. Os resultados mostraram que a COP atingiu 81,6% da atividade de HRP e a faixa de pH ótimo foi de 5,5 a 6,0. A melhor solução extratora da enzima foi o tampão fosfato de sódio 50 mM, pH 6,0 e o melhor aditivo foi o PVPP. Concluindo, a COP apresenta atividade mais alta que outras peroxidases de diferentes fontes citadas na literatura. |
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