Obtenção de nova fonte de peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii Desf. com alta atividade

Objetivou-se neste trabalho extrair peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii (COP), medir sua atividade, compará-la com a peroxidase de raiz forte (Horseradish peroxidase - HRP) e determinar o pH ótimo, a melhor solução extratora e o efeito de aditivos sobre a atividade da COP. Os resultados mo...

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Detalhes bibliográficos
Autores: Maciel,Hermelinda Penha Freire, Gouvêa,Cibele Marli Cação Paiva, Pastore,Gláucia Maria
Formato: artículo
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2006
País:Brasil
Recursos:Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos (SBCTA)
Repositorio:Food Science and Technology (Campinas)
Idioma:portugués
OAI Identifier:oai:scielo:S0101-20612006000400003
Acesso em linha:http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612006000400003
Access Level:acceso abierto
Palavra-chave:Copaifera langsdorffii
peroxidase
atividade enzimática
horseradish peroxidase
extrato vegetal
Descrição
Resumo:Objetivou-se neste trabalho extrair peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii (COP), medir sua atividade, compará-la com a peroxidase de raiz forte (Horseradish peroxidase - HRP) e determinar o pH ótimo, a melhor solução extratora e o efeito de aditivos sobre a atividade da COP. Os resultados mostraram que a COP atingiu 81,6% da atividade de HRP e a faixa de pH ótimo foi de 5,5 a 6,0. A melhor solução extratora da enzima foi o tampão fosfato de sódio 50 mM, pH 6,0 e o melhor aditivo foi o PVPP. Concluindo, a COP apresenta atividade mais alta que outras peroxidases de diferentes fontes citadas na literatura.