Interação de pequenas moléculas com proteínas: um estudo usando métodos convencionais e transferência de saturação de R.P.E.
Neste trabalho, analisamos a interação de pequenas moléculas, marcadores hidrofóbicos, com hemoglobina, em diferentes estados: monocristal, pó e solução aquosa. Os métodos de análise empregados, são baseados nas teorias de relaxação em líquidos e técnicas não lineares de ressonância ST-RPE (transfer...
| Autor: | |
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| Tipo de recurso: | tesis doctoral |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 1984 |
| País: | Brasil |
| Institución: | Universidade de São Paulo (USP) |
| Repositorio: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
| Idioma: | portugués |
| OAI Identifier: | oai:teses.usp.br:tde-19082014-100219 |
| Acceso en línea: | http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/54/54132/tde-19082014-100219/ |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | EPR Hemoglobin Hemoglobina Interação proteína Moléculas pequenas Protein interaction RPE Small molecules ST-EPR TS-RPE |
| Sumario: | Neste trabalho, analisamos a interação de pequenas moléculas, marcadores hidrofóbicos, com hemoglobina, em diferentes estados: monocristal, pó e solução aquosa. Os métodos de análise empregados, são baseados nas teorias de relaxação em líquidos e técnicas não lineares de ressonância ST-RPE (transferência de saturação), fornecendo informações sobre mudanças locais nas vizinhanças desses marcadores. Um dos marcadores hidrofóbicos, o TEMPO, mostrou uma anisotropia considerável nos espectros de RPE do monocristal de hemoglobina que está relacionado com o empacotamento molecular da proteína do cristal. A associação desses métodos de análise conduziu a importantes informações sobre mudanças na camada de hidratação em várias proteínas: hemoglobina, mioglobina e lisozima, monitoradas pelo marcador covalente derivado da maleimida, e induzidas pela temperatura, sob diferentes condições de hidratação. Desta forma o uso da espectroscopia de RPE especialmente com simulação espectral e DT-RPE mostro ser um método potente e ainda não explorado no estado de hidratação de proteínas |
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