Determinação da atividade de aspartato quinase em tecidos de milho
Lisina, treonina, metionina e isoleucina são derivados do aspartato. Aspartato quinase tem um papel chave no controle da via metabólica do aspartato. A enzima é muito sensível à manipulação e armazenagem e o ensaio enzimático do hidroxamato que é normalmente utilizado para determinar a atividade da...
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2005 |
| País: | Brasil |
| Institución: | Universidade de São Paulo (USP) |
| Repositorio: | Scientia Agrícola (Online) |
| Idioma: | inglés |
| OAI Identifier: | oai:revistas.usp.br:article/22058 |
| Acceso en línea: | https://revistas.usp.br/sa/article/view/22058 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | via do aspartato milho lisina treonina metionina aspartate pathway maize lysine threonine methionine |
| Sumario: | Lisina, treonina, metionina e isoleucina são derivados do aspartato. Aspartato quinase tem um papel chave no controle da via metabólica do aspartato. A enzima é muito sensível à manipulação e armazenagem e o ensaio enzimático do hidroxamato que é normalmente utilizado para determinar a atividade da aspartato quinase deve ser alterado de acordo com a espécie de planta e tecido vegetal a ser analisado. Nós otimizamos o ensaio para a determinação da atividade da aspartato quinase em culturas celulares de calos de milho. Entre os vários parâmetros testados do ensaio, a concentração de ATP/Mg e temperatura foram críticos para atividade enzimática. No caso da temperatura, 35°C foi a temperatura ótima para atividade da aspartato quinase. |
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