Investigação química de complexos de coordenação dos antibióticos enrofloxacina e norfloxacina combinados ao íon Ru(III) e suas interações com biomoléculas alvo

Este trabalho tem como objetivo sintetizar e caracterizar um novo complexo mononuclear de rutênio (III) e enrofloxacina (enro, fármaco antibacteriano da família das fluoroquinolonas), [Ru(enro)3].nH2O. Foram testadas várias rotas sintéticas e apenas a partir de uma delas obteve-se o composto desejad...

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Detalhes bibliográficos
Autor: Reis, Felipe Costa Claro
Formato: tesis de maestría
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2014
País:Brasil
Recursos:Universidade de São Paulo (USP)
Repositorio:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Idioma:portugués
OAI Identifier:oai:teses.usp.br:tde-18092014-101658
Acesso em linha:http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-18092014-101658/
Access Level:acceso abierto
Palavra-chave:Albumina Sérica Humana
Enrofloxacin
Enrofloxacina
Human Serum Albumin
Norfloxacin
Norfloxacina
Rutênio
Ruthenium
Stern-Volmer.
Descrição
Resumo:Este trabalho tem como objetivo sintetizar e caracterizar um novo complexo mononuclear de rutênio (III) e enrofloxacina (enro, fármaco antibacteriano da família das fluoroquinolonas), [Ru(enro)3].nH2O. Foram testadas várias rotas sintéticas e apenas a partir de uma delas obteve-se o composto desejado. O produto foi caracterizado pelas técnicas espectroscópicas de absorção na região do UV-visível e do infra-vermelho. Através desta última técnica foi possível determinar o modo pelo qual a enrofloxacina se coordena ao íon rutênio: a coordenação ocorre de modo bidentado através do oxigênio da piridona e do oxigênio do grupamento carboxilato. Outro objetivo deste trabalho foi investigar a interação do complexo mononuclear de rutênio (III) e norfloxacina, [Ru(nor)3].nH2O, com a albumina de soro humano (HSA), através da técnica de luminescência. Mais especificamente pelo estudo da supressão da luminescência dos resíduos de triptofano, aplicando-se o modelo de tratamento da supressão bimolecular de Stern-Volmer. O estudo de supressão de fluorescência mostrou, por meio de espectros de emissão da HSA, que com o aumento da concentração do complexo [Ru(nor)3].nH2O na solução de HSA, ocorre uma redução gradual da luminescência da HSA, devido a alterações da conformação da proteína, que sugerem alteração do microambiente próximos aos resíduos de triptofano. A partir do tratamento dos dados pode-se determinar tanto K_sv quanto a constante cinética do processo de supressão, que mostraram uma dependência com a temperatura sugerindo como mecanismo predominante de supressão o mecanismo dinâmico. Porém essa conclusão foi revista a partir da determinação dos tempos de vida do estado excitado da HSA, e pode-se concluir que o mecanismo predominante à temperatura ambiente é o mecanismo estático, porém com o aumento da temperatura ocorre a predominância do mecanismo do tipo dinâmico. Através da determinação dos parâmetros termodinâmicos, concluiu-se que as interações entre a HSA e o complexo são espontâneas, e forças de van der Waals e ligações de hidrogênio estão envolvidas na ligação entre a HSA e o supressor.