Proteasas de Bromeliaceae: III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.
A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la p...
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión enviada para evaluación y publicación |
| Fecha de publicación: | 1986 |
| País: | Argentina |
| Institución: | Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires |
| Repositorio: | CIC Digital (CICBA) |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:digital.cic.gba.gob.ar:11746/3686 |
| Acceso en línea: | https://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/3686 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Farmacología y Farmacia Bromeliaceae Bromelia Enzimas |
| Sumario: | A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fraccione,una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuleve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE-Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M |
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