Estudio Cinético de la reacción de hidrólisis de lecitina de soja pura en polvo con fosfolipasa A2 inmovilizada
La enzima fosfolipasa A2 inmovilizada promueve la reacción hidrolítica de lecitina de soja pura en polvo liberando un mol de ácido graso de la posición C-2. El principal propósito de este trabajo fue determinar los parámetros cinéticos de la reacción cuando la enzima fue adsorbida sobre alúmina o so...
| Autores: | , , |
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| Tipo de recurso: | artículo |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2007 |
| País: | Argentina |
| Institución: | Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
| Repositorio: | CONICET Digital (CONICET) |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:ri.conicet.gov.ar:11336/112887 |
| Acceso en línea: | http://hdl.handle.net/11336/112887 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | Enzima inmovilizada Fosfolipasa A2 Hidrólisis enzimática Lecitina de soja https://purl.org/becyt/ford/2.4 https://purl.org/becyt/ford/2 |
| Sumario: | La enzima fosfolipasa A2 inmovilizada promueve la reacción hidrolítica de lecitina de soja pura en polvo liberando un mol de ácido graso de la posición C-2. El principal propósito de este trabajo fue determinar los parámetros cinéticos de la reacción cuando la enzima fue adsorbida sobre alúmina o sobre DEAE-sephadex. Las mejores condiciones para la reacción son: temperatura 45-48o C: concentración de iones Ca 6mM y pH 8,65. Las concentraciones de sustrato ensayadas fueron 6,3; 12,7; 19 y 25 mM trabajando en un reactor tipo batch y con la enzima inmovilizada. El tiempo de incubación no modificó la actividad enzimática. La actividad hidrolítica de fosfolipasa A2 adsorbida sobre alúmina o sobre sephadex fue menor que la de la enzima soluble porque las propiedades intrínsecas de la enzima se modificaron con la inmovilización. Para concentraciones de sustrato entre 6 y 19 mM las constantes de velocidad para cinética de 1er orden fueron k = 9,88.10-2 min-1 para enzima inmovilizada sobre alúmina y k = 1,766.10-1 min-1 para enzima inmovilizada sobre DEAEsephadex. Para los mismos soportes, pero a mayores concentraciones de sustrato (25mM) las constantes de velocidad para cinética de orden cero fueron k = 1,62.10-3 mol.l-1min-1 (alúmina) y k = 3,58. 10-3 mol.l-1 min-1 ( DEAE-sephadex). |
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