Purificación y caracterización de la proteína tipo lunasin de amaranto (Amaranthus hypochondriacus.L)
"El lunasin es un péptido que fue identificado por primera vez en soya y posteriormente en granos de plantas como trigo, cebada, pimienta, Solanum nigrum L. y el amaranto. La importancia del péptido lunasin radica en sus propiedades cáncer-preventivas. El objetivo del presente trabajo se enfocó...
| Autor: | |
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| Tipo de recurso: | tesis de maestría |
| Estado: | Versión publicada |
| Fecha de publicación: | 2009 |
| País: | México |
| Institución: | Instituto Potosino de Investigación Científica y Tecnológica |
| Repositorio: | Repositorio Institucional del IPICYT |
| Idioma: | español |
| OAI Identifier: | oai:ipicyt.repositorioinstitucional.mx:1010/990 |
| Acceso en línea: | http://ipicyt.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1010/990 |
| Access Level: | acceso abierto |
| Palabra clave: | info:eu-repo/classification/Autor/Amaranto info:eu-repo/classification/cti/2 info:eu-repo/classification/cti/24 info:eu-repo/classification/cti/2415 |
| Sumario: | "El lunasin es un péptido que fue identificado por primera vez en soya y posteriormente en granos de plantas como trigo, cebada, pimienta, Solanum nigrum L. y el amaranto. La importancia del péptido lunasin radica en sus propiedades cáncer-preventivas. El objetivo del presente trabajo se enfocó en la purificación y la caracterización bioquímica y biológica del péptido lunasin de amaranto. Los extractos totales de proteína total de hojas, tallo, raíz, proteína madura e inmadura fueron analizados mediante Western-blot, utilizandoanticuerpos anti-lunasin y se identificó una proteína de 60 kDa, mientras que el análisis Western blot de las diferentes fracciones proteínicas de la semilla de amaranto reveló una proteína de 20 kDa. Analizando la fracción globulinas 11S por medio de geles en dos dimensiones, se encontró una sola mancha de proteína con peso molecular de 20 kDa y un punto isoeléctrico de 9, esta proteína fue purificada y su bioactividad fue determinada utilizando modelos in vitro. Se trataron células fibroblásticas de ratón de la línea celular NIH 3T3, con un extracto de amaranto y se determinó que la proteína tipo lunasin de amaranto se dirige al núcleo celular en un tiempo de 12 horas, tiempo mucho menor a lo reportado para el lunasin de soya. Se determinó que 50 μg de extracto proteínico de las globulinas 11S del grano de amaranto reducen la acetilación de Histonas H3 y H4 en un 55.55 y 40%, respectivamente, mientras que una concentración de 1 μM de la lunasin purificada es capaz de reducir la acetilación de las Histonas H3 y H4, fue en un 77 y 70%, respectivamente." |
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